Synonym: UCH-L1
Englisch: Ubiquitin carboxy-terminal hydrolase L1, ubiquitin C-terminal hydrolase
Die Ubiquitin-Carboxyl-Terminal-Hydrolase, kurz UCH-L1, ist eine Thiolprotease, die ubiquitinierte Proteine wieder deubiquitiniert.
Im aktiven Zentrum des Enzyms befindet sich eine katalytische Triade, bestehend aus Cystein, Asparaginsäure und Histidin.
Ubiquitinierungen sind Teil der posttranslationalen Modifikation von Proteinen und dienen als "Markierung". Je nach Anzahl der Ubiquitine beinflussen sie die biologische Halbwertzeit, Funktion oder Verteilung der Proteine innerhalb der Zelle. Die Ubiquitin Carboxyl-Terminal Hydrolase spaltet die Peptidbindung zwischen dem C-terminalen Glycin des Ubiquitins und dem Protein. Durch die Abspaltung werden die Modifikation und ihre Folgen revidiert.
Die Expression von UCH-L1 ist hochspezifisch für Neuronen und Zellen des diffusen neuroendokrinen Systems. Das Enzym ist für die synaptische und kognitive Funktion essentiell. Es wird ein Zusammenhang zwischen fehlerhafter Funktionalität von UCH-L1 und neurodegenerativen Erkrankungen, wie Morbus Parkinson, sowie Diabetes mellitus Typ2 vermutet.
Fachgebiete: Biochemie, Neurologie
Diese Seite wurde zuletzt am 1. Februar 2020 um 23:53 Uhr bearbeitet.
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