Streptavidin

Streptavidin ist ein tetrameres Protein und besteht aus vier identischen Untereinheiten. Es besitzt eine Gesamt-Molekülmasse von etwa 60.000 Dalton. Jede der vier Untereinheiten besitzt eine sehr starke Bindungsaffinität zu Biotin. Das Vermögen, Biotin effektiv und fest an sich zu binden macht die große Ähnlichkeit zwischen Streptavidin und dem Glykoprotein Avidin aus. Jede Streptavidin-Untereinheit kann ein Molekül Biotin fest an sich binden. Dabei ist die Streptavidin-Biotin-Bindung eine der stärksten nicht-kovalenten Bindungen in der Biologie, die derzeit bekannt sind. Anders als das Avidin besitzt Streptavidin einen isolelektrischen Punkt im neutralen Bereich. Insgesamt besitzt Streptavidin eine wesentlich geringere Gesamtladung als das Glykoprotein Avidin. Ferner bindet es aus diesem Grund nicht an Kohlenhydrat-Rezeptoren, weswegen im Strepatvidin-System wesentlich seltner unspezifische Bindungen zu Stande kommen, als die bei Avidin der Fall ist.

Die Primärstruktur jede der vier Untereinheiten des Streptavidins besteht aus genau 159 Aminosäuren. Die Molekülmasse beträgt exakt 16.807 Dalton.

Streptavidin kann aufgrund seiner Eigenschaften in einigen biotechnologischen Verfahren verwendet werden:

• Gensonde
• Single Base Extension
• Immunhistochemie
• Affinitätschromatografie
• DNA-Chip-Technologie