C-Typ-Lektin-Rezeptor

Der Name der Rezeptoren richtet sich danach, dass viele Vertreter C-Typ-Lektine sind. Sie besitzen wie für Lektine typisch eine oder mehrere Bindedomänen für Kohlenhydrate (CRDs). Diese Lektine werden als Typ C bezeichnet, da für die Bindung Calcium benötigt wird. Es sind aber auch C-Typ-Lektin-Rezeptoren bekannt, die Calcium-unabhängig Kohlenhydrate binden.

Die Bindung von PAMPs aktiviert einen C-Typ-Lektin-Rezeptor und löst dadurch Signalprozesse innerhalb der Zelle aus. Dazu gehört u.a. die Aktivierung des Transkriptionsfaktors NF-κB und von MAP-Kaskaden.

CTLs bilden eine äußerst vielfältige Proteinfamilie, die in 16 Gruppen eingeteilt wird. Diese CTLs unterscheiden sich in ihrer Spezifität für verschiedene PAMPs und den ausgelösten Signalweg. Beim Menschen sind bisher (2025) 86 Proteine mit CTL-Domäne bekannt, von denen die meisten nur jeweils eine Domäne aufweisen. Eine Ausnahme bildet z.B. der Makrophagen-Mannose-Rezeptor (MMR), welcher der Gruppe 6 zugeordnet wird und insgesamt acht CTL-Domänen aufweist.^[1]

C-Typ-Lektin-Rezeptoren werden typischerweise von dendritischen Zellen exprimiert. Sie erkennen besonders Mannose-, Fucose- und Glucose-Reste. Die Aktivierung der Rezeptoren induziert die Phagozytose der pathogenen Organismen und die Reifung der dendritischen Zellen. In der Folge präsentieren diese Antigene auf ihrer Oberfläche und treten mit T-Zellen in Kontakt, wodurch eine spezifische Immunantwort ausgelöst wird.

• Geijtenbeek et al. Signalling through C-type lectin receptors: shaping immune responses. Nat Rev Immunol; 2009
• Hoving et al. Signalling C-type lectin receptors, microbial recognition and immunity. Cell Microbiol; 2014