Aspartat-Carbamoyltransferase
Synonym: Aspartart-Transcarbamoylase, ATCase
Definition
Die Aspartat-Carbamoyltransferase ist ein Enzym, das die Reaktion von Carbamoylphosphat mit Aspartat katalysiert. Sie ist einer der ersten Schritte der Pyrimidinbiosynthese.
Aufbau
Die Aspartat-Carbamoyltransferase ist ein dodecameres Protein aus 6 regulatorischen und 6 katalytischen Domänen. Die molekulare Masse betragt etwa 310 kDa.
In tierischen Zellen ist die Aspartat-Carbamoyltransferase Teil des sogenannten CAD-Komplexes
Reaktion
Carbamoylphosphat wird durch die Carbamoylphosphat-Synthetase 2 im Zytosol gebildet. Es wird dann durch die Aspartat-Carbamoyltransferase auf ein Aspartat übertragen.Dabei wird als Zwischenprodukt N-Carbamoylaspartat gebildet und Phosphat freigesetzt. Im nächsten Schritt entsteht unter Einwirkung der Dihydroorotase aus N-Carbamoylaspartat das 4,5-Dihydroorotat.
Quellen
- ScienceDirect: Aspartate Carbamoyltransferase, abgerufen am 21.8.2023
- National Library of Medicine: Structure and Mechanisms of Escherichia coli Aspartate Transcarbamoylase, abgerufen am 21.8.2023