Induced fit

Die Bindungsspezifität zwischen Enzym und Substrat wird unter anderem durch das Schlüssel-Schloss-Prinzip hervorgerufen. Das aktive Zentrum ist so geformt, dass es sich der räumlichen Form des Substrats nahezu perfekt anpasst. Bei einigen Enzymen liegt das aktive Zentrum in einer weniger gut passenden Form vor, solange kein Substrat gebunden ist. Lagert sich diese an, rufen intermolekulare Wechselwirkungen eine Konformationsänderung im Enzym hervor, so dass der Enzym-Substrat-Komplex ausgebildet werden kann.

Bei der Hexokinase, die den ersten Schritt in der Glykolyse katalysiert, ruft ihr Substrat Glukose einen Induced fit hervor. Die Hexokinase phosphoryliert Glukose unter Verbrauch von ATP zu Glukose-6-phosphat. Wasser ähnelt in seiner Struktur der alkoholischen Gruppe am C6-Atom, das in der Reaktion phosphoryliert wird. Durch die geringe Größe könnte sich Wasser an das aktive Zentrum des Enzyms lagern, was zu einer Hydrolyse von ATP führen würde. Der Induced fit sorgt aber dafür, dass die Hexokinase mit einer hohen Spezifität die Umsetzung von Glukose katalysiert. Eine ATP-Hydrolyse findet nur in sehr geringem Umfang statt.

Der Induced fit ist also ein wichtiger Mechanismus zur Erhöhung des Substratspezifität und kommt besonders häufig bei Kinasen vor.