3 10-Helix
Wir werden ihn in Kürze checken und bearbeiten.
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Definition
Die 310-Helix ist eine rechtsgängige Helix und ein Sekundärstruktur-Motiv von Peptiden und Proteinen. Sie ist eine Variante der α-Helix.
Aufbau
Sie wird durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen (C=O•••H-N) zwischen der n-ten und der (n+3)-ten Aminosäure stabilisiert. Durch Wasserstoffbrückenbindung wird ein Ring mit zehn Bindungen gebildet, der der Struktur einer ß-Schleife des Subtyps III entspricht. Die Van-der-Waals-Kontakte und Wasserstoffbrückenbindungen sind in Proteinen nicht so optimal wie die der α-Helix. Während α-Helices in natürlichen Proteinen durchschnittlich zehn Aminosäurereste lang sind, bilden sich oft nur kurze 310-Helices mit zwei bis drei Wasserstoffbrückenbindungen.
Vorkommen
Sie ist das vierthäufigste Motiv der Sekundärstruktur von Proteinen und Peptiden nach der α-Helix, dem ß-Faltblatt und den ß-Turns (Umkehrschleifen). Bevorzugt kommt das das Motiv an den Enden von α-Helices vor. In globulären Proteinen macht die 310-Helix etwa 10 % des Helix-Anteils von aus.
Referenzen
Núñez-Villanueva D. Revisiting 3 10 -helices: biological relevance, mimetics and applications. Explor Drug Sci. 2024;2:6–37