Tropoelastin

Tropoelastin besteht hauptsächlich aus zwei unterschiedlichen Domänen:

• Hydrophobe Domänen, die aus Wiederholungseinheiten der Aminosäuren Glycin, Valin, Prolin und Alanin aufgebaut sind. Häufige Wiederholungseinheiten sind z.B. VPGVG, GGVP oder GVGVAP (mit V=Valin, P=Prolin, G=Glycin und A=Alanin).
• Hydrophile Domänen, die typischerweise reich an Lysin (K bzw. Lys), Prolin und Alanin sind. Diese Domänen werden zum Vernetzen benötigt. Sie bestehen aus Bereichen, in denen ein Lysin vom nächsten durch zwei oder drei Alanine getrennt ist, z.B. AAAKAAKAA, oder in denen Lysin neben Prolin liegt.

Tropoelastin ist aus alternierenden hydrophilen und hydrophoben Domänen aufgebaut und hat ein ungefähres Molekulargewicht von 72 kDA.

Lösliches Tropoelastin wird von verschiedenen Zellen sekretiert und sofort nach dem Verlassen der Zelle in der ECM zu Elastin vernetzt. Die Vernetzung geschieht durch das Enzym Lylyloxidase, das die ε-Aminogruppen des Lysins unter Freisetzung von Wasserstoffperoxid und Ammoniak oxidiert. Es entsteht ein alpha-Amino-Adipin-delta-Semialdehyd. Dieser kann mit einem weiteren freien Amin zu einem Lysinonorleucin vernetzen.

Da Tropoelastin sehr schnell vernetzt wird, liegt es im Gewebe nur in äußerst geringen Konzentrationen vor. Der Nachweis von Tropoelastin gelang durch die Aufzucht von Tieren, bei denen die Produktion von aktiver Lysyloxidase gehemmt wurde. Lysyloxidase ist ein Kupfer-abhängiges Enzym.