N-Ethylmaleinimid-sensitives Fusionsprotein

NSF gehört zu den AAA-ATPasen ("ATPases associated with various cellular activites") und die aktive Form ist ein Homohexamer. Jedes Monomer besitzt eine N-terminale Domäne, über die es mit SNARE-Proteinen interagieren kann und zwei C-terminale Domänen zur ATP-Bindung.

Die ATPase-Funktion lässt sich durch die Verbindung N-Ethylmaleimid hemmen, worauf der Name von NSF beruht.

SNARE-Proteine assemblieren während der Fusion von Membranen zu einem sogenannten SNARE-Komplex, bei dem die beteiligten Proteine ein Vier-Helix-Bündel ausbilden. Um erneut die Verschmelzung von Membranen vermitteln zu können, muss dieser Komplex aufgelöst werden. Zusammen mit einem weiteren Protein namens SNAP bindet NSF an den SNARE-Komplex und disassembliert diesen unter Hydrolyse von ATP.

• Ryu et al. Review: Progresses in understanding N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF) mediated disassembly of SNARE complexes. Biopolymers; 2016