Enzym-Substrat-Komplex

Enzyme besitzen ein sogenanntes aktives Zentrum, über das sie das Substrat binden und in dem die chemische Reaktion abläuft. Grundsätzlich erfolgt die Interaktion nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip: Das aktive Zentrum ist räumlich so strukturiert, dass es eine Höhle bzw. einen Spalt bildet, in welchen das Substrat optimal passt. Einige Substrate lösen beim Enzym außerdem einen sogenannten Induced fit aus. Sobald das Substrat sich an das aktive Zentrum lagert, findet eine Konformationsänderung statt. Erst dann passen Enzym und Substrat perfekt zusammen und der Enzym-Substrat-Komplex wird ausgebildet.

Der Komplex wird überwiegend durch eine Vielzahl nichtkovalenter Bindungen vermittelt und stabilisiert. Kovalente Bindungen kommen nur selten und wenn, dann nur als Übergangsform im Rahmen der Reaktion vor, bevor das Produkt gebildet und vom Enzym entlassen wird.

Nach Ausbildung des Enzym-Substrat-Komplexes wird das Substrat in einen sogenannten Übergangszustand überführt. Durch die räumliche Nahe zwischen Enzym und Substrat, die passende Ausrichtung, durch mechanische Spannung oder durch das Hinzufügen von Ladungen verringert sich die Aktivierungsenergie, die nötig ist, um diesen Übergangszustand zu bilden. Diese Fähigkeiten von Enzymen macht ihre katalytische Aktivität in biologischen Systemen aus.

Aus dem Übergangszustand bildet sich das Produkt, wodurch der sogenannte Enzym-Produkt-Komplex entsteht. Aus diesem wird das Produkt dann frei gesetzt.