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Ubiquitinligase

(Weitergeleitet von E3-Enzym)

Synonyme: E3-Ligase, Ubiquitin-Protein-Ligase
Englisch: ubiquitin ligase

1. Definition

Ubiquitinligasen bzw. E3-Enzyme sind eine Klasse von Enzymen, die während der Ubiquitinierung Ubiquitin auf Zielproteine übertragen. Sie agieren in einer Enzymkaskade nach E1- und E2-Enzymen.

2. Biochemie

Ubiquitin wird unter ATP-Verbrauch von E1-Enzymen aktiviert und anschließend auf E2-Enyzme übertragen. Ubiquitinligasen sorgen zum einen dafür, dass ein mit Ubiquitin beladenes E2-Enzym das richtige Substrat findet und katalysieren anschließend die Bindung von Ubiquitin an das Substrat. Sie bilden dabei eine Isopeptidbindung zwischen dem C-terminalen Glycins des Ubiquitins und einer ε-Aminogruppe eines internen Lysins des Substrats.

Ubiquitinligasen sind im Vergleich zu den E1- und E2-Enzymen eine sehr große Klasse mit mehreren hundert Vertretern. Sie können in drei Gruppen unterteilt werden, je nachdem, ob sie eine RING- HECT- oder RBR-Domäne besitzen. Sie sind somit verantwortlich für die Spezifität der Ubiquitinierungsreaktion.

3. Beispiele

4. Pharmakologie

Die Rekrutierung von Ubiquitinligasen ist die Wirkrationale der Proteolysis Targeting Chimeras (PROTACs).

5. Quellen

  • Ye et al Building ubiquitin chains: E2 enzymes at work. Nat Rev Mol Cell Biol; 2009
  • Chaugule et al Specificity and disease in the ubiquitin system. Biochem Soc Trans; 2016
Fachgebiete: Biochemie

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21.03.2024, 09:10
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