Tertiärstruktur

Wie bei der Sekundärstruktur wird sie im Wesentlichen durch die Primärstruktur der Bausteine des Polymers und Wasserstoffbrückenbindungen bestimmt. Sie bildet einen übergeordneten räumlichen Aufbau, der oft aus verschiedenen Motiven der Sekundärstruktur, z.B. Alpha-Helix, Beta-Faltblatt und/oder Beta-Schleife, besteht. Die Abfolge bzw. Anordnung der Sekundärstrukturelemente wird dann als Tertiärstruktur bezeichnet. Im Gegensatz zur Quartärstruktur besteht eine Tertiärstruktur immer aus genau einer Primärstruktur.

Bei kugelförmigen globulären Proteinen wird die Tertiärstruktur häufig durch die besonders starken Disulfidbrücken stabilisiert. Auch wichtig für die Faltung der einzelnen Proteinketten sind energetisch treibende Kräfte, die im flüssigen Milieu auf die hydrophoben und hydrophilen Kettenbereichen wirken.

Eine Tertiärstruktur kann für sich genommen bereits das fertige Protein darstellen, man spricht dann von einem Monomer. Ein Beispiel hierfür ist das Myoglobin-Molekül. Lagern sich mehrere Tertiärstrukturen zusammen, so besteht das gesamte Makromolekül aus mehr als einer Primärstruktur. Man spricht dann von einer Quartärstruktur, z.B. beim Hämoglobin, oder von einem Proteinkomplex.

Für die biologische Funktion von Polymeren, insbesondere bei Proteinen, ist die Tertiärstruktur unerlässlich. Proteine haben verschiedene wichtige Funktionen, z.B. als Katalysatoren (Enzyme), Hormone oder Rezeptoren. Wird die Tertiärstruktur eines Proteins zerstört, wird auch die Funktion des Proteins zerstört.

siehe auch: Primärstruktur, Sekundärstruktur, Quartärstruktur, hydrophobe Wechselwirkung