Multimer-Komplex

In multimeren Proteinen findet man die höchste Organisationsebene der Proteinkonformation. Sie bestehen aus einem Zusammenschluss mehrerer Polypeptidketten. Diese werden Proteinuntereinheiten genannt. Verschiedene Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren bestimmen die Konformation des Proteins, sowohl kovalente als auch nichtkovalente Bindungen. Die häufigste Form der kovalenten Bindung (bei der Ausbildung der Sekundärstruktur) ist die Entstehung von Disulfidbrücken (S-S) zwischen zwei Cysteinresten.

Die Ausbildung nichtkovalenter Bindungen ist die Hauptantriebskraft bei der Faltung der Proteine in ihre richtige Konformation. Die vier Arten nichtkovalenter Wechselwirkungen sind:

• Ionenbindungen: meist zwischen sauren und basischen Aminosäuren (z.B. Asparaginsäure und Lysin)
• Wasserstoffbrückenbindungen: schwache elektrostatische Bindungen zwischen einem Sauerstoff mit negativer Partialladung und einem Wasserstoff mit positiver Partialladung.
• Hydrophobe Wechselwirkungen: zwischen Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten, die sich zusammenlagern und somit Wasser ausschließen ("Gleiches löst sich in Gleichem.")
• Van-der-Waals-Kräfte: relativ schwache nicht-kovalente Wechselwirkungen zwischen Atomen oder Molekülen.

Proteinstruktur

Viele wichtige Membran- und Sekretproteine bestehen aus mindestens zwei Polypeptiden bzw. Untereinheiten. Die multimeren Proteine werden im endoplasmatischen Retikulum zusammengesetzt. Die Stellung der Untereinheiten zueinander legt die Quartärstruktur eines Proteins fest. Zu den oligomeren Proteinen zählen beispielsweise Immunglobuline aus zwei schweren und zwei leichte Ketten, die über Disulfidbrücken miteinander verbunden sind. Hämagglutinin ist ein trimeres Protein auf der Oberfläche der Influenzaviruspartikel.

Enzymfunktion

Da alle Enzyme Proteine sind, können auch sie Komplexe bilden. Eine Besonderheit hierbei ist, dass bei oligomeren Enzymen die aktiven Zentren der Monomere funktionell verknüpft sind, sodass bei Substratbindung die Affinität zu weiteren Substratmolekülen kooperativ modifiziert wird. Dies resultiert aus der funktionellen Differenzierung des Enzymkomplexes in eine regulatorische und katalytische Funktionseinheit. Jedoch existieren auch Multienzymkomplexe, deren Enzymaktivität kinetisch und mechanistisch abgestimmt wird, beispielsweise durch diffusionsvermittelte Übertragung von Intermediärprodukten (Tryptophansynthase) oder ihr Weiterreichen von einer Enzymuntereinheit zur nächsten (Fettsäuresynthase). Auch das 26S-Proteasom ist ein Komplex, bestehend aus einer zentralen 20S-Untereinheit und zwei 19S-Untereinheiten. Es baut mit Ubiquitin konjugierte Proteine unter ATP-Verbrauch ab.