β-Fass

Ein β-Fass ist ein Proteinstruktur-Motiv, das vor allem bei Transmembranproteinen vorkommt. Es besteht aus mindestens fünf β-Faltblättern, die in Form eines Torus im Kreis angeordnet sind. Auf diese Weise bilden sie eine Röhre bzw. membrandurchspannende Pore. Der Innendurchmesser einer solchen Pore variiert: Er kann von wenigen bis mehreren Dutzend Angström betragen.

Die β-Faltblätter in Beta-Fässern sind typischerweise antiparallel angeordnet. Beta-Fässer finden sich häufig in Porinen und anderen Proteinen, die Zellmembranen durchspannen. Dabei sind die hydrophoben Aminosäurereste typischerweise nach außen ausgerichtet, wo sie mit den umgebenden Lipiden in Kontakt kommen, während die hydrophilen Reste zur inneren Pore weisen.

Alle β-Fässer können anhand zweier ganzzahliger Parameter klassifiziert werden: der Anzahl der Stränge im β-Faltblatt (n) und der Scherzahl (S), einem Maß für die Versetzung der Stränge im β-Faltblatt.