ADP-Ribosyltransferase
1. Definition
Die ADP-Ribosyltransferase ist ein Enzym, das die Übertragung einer oder mehrerer ADP-Ribosylgruppen auf ein Protein katalysiert (ADP-Ribosylierung). Diese Reaktion ist eine Form der posttranslationalen Modifikation.
2. Biochemie
Die ADP-Ribosyltransferase überträgt eine ADP-Ribosylgruppe auf Proteine, indem sie die ADP-Ribosylgruppe durch Spaltung aus einem NAD+ gewinnt und dabei das Nicotinamid abgibt. Die ADP-Ribosylgruppe wird anschließend von der ADP-Ribosyltransferase gebunden und auf das Zielprotein übertragen, dessen Aktivität dann vermindert oder gar erloschen sein kann.
3. Klinik
Die Funktion der ADP-Ribosyltransferase wurde bei der Untersuchung der Pathomechanismen von Bakterien entdeckt. Im Rahmen vieler bakterieller Erkrankungen kommen ADP-Ribosylierungen von Wirtsproteinen durch bakterielle Toxine wie das Choleratoxin, Diphtherietoxin oder das Pertussistoxin vor. Dabei werden meist Modifikationen an G-Proteinen vorgenommen und so beispielsweise persistierende Aktivierungen oder Inaktivierungen erzielt.
4. Literatur
- Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie, 9. Auflage, Springer Verlag