

Unter der Kollagensynthese versteht man die intrazellulär und extrazellulär stattfindende Synthese von Kollagen.
Zunächst werden im Fibroblasten Kollagenhelices synthetisiert, die als alpha1- bzw. alpha2-Prokollagene bezeichnet werden. Ihr Kennzeichen sind sogenannte Propeptide, die sich am N-terminalen oder C-terminalen Ende befinden und wichtig für die spätere Zusammenlagerung der Kollagentripelhelices sind.
Anschließend kommt es zur Hydroxylierung von Prolylresten (etwa 50%) und Lysylresten (zwischen 10 und 80%), die Vitamin C als Cofaktor benötigt.
An die Hydroxylierung schließt sich die Glycosylierung der Hydroxylysylreste mit Glucose und Galactose an.
Nach Zusammenlagerung dreier Kollagenhelices entsteht die Tripelhelix, die durch Disulfidbrücken am N- und C-terminalen Ende stabilisiert wird.
Es folgt die Sekretion in den Extrazellularraum.
Nach der Sekretion folgt die Entfernung der Propeptide durch Peptidasen und die Zusammenlagerung von fünf Tripelhelices zu Mikrofibrillen.
Die Desaminierung von Lysylresten durch eine Lysyloxidase führt zur Enstehung von Aldehydgruppen, die mit Aminogruppen anderer Lysylreste Schiff’sche Basen bilden können, so dass es zur Quervernetzung kommt.
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