π-Helix
Definition
Die π-Helix ist eine seltene Sekundärstruktur, die durch Wasserstoffbrücken zwischen der Carbonylgruppe eines Aminosäurerests n und der Amidgruppe des fünften folgenden Restes (n → n+5) in der Peptidkette stabilisiert wird. Während die α-Helix pro Windung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren benötigt, sind es bei der π-Helix 4,4 Aminosäuren. Dadurch ist die π-Helix energetisch instabiler als die α-Helix und daher deutlich seltener anzutreffen.
Aufbau
Die π-Helices weisen in der Regel Längen von 5 bis 18 Aminosäureresten auf, mit einer durchschnittlichen Drehung von 85,2 ± 7,2° und einer durchschnittlichen Steigung von 1,28 ± 0,31 Ångström. Die π-Helix ist dabei häufig von α-Helices flankiert. Die Funktionen von π-Helices sind größtenteils noch unklar. Sie sind innerhalb der jeweiligen Proteinfamilien aber oft konserviert, was auf eine wichtige Rolle hinweist. π-Helices spielen unter anderem eine entscheidende Rolle für die Funktionalität der TRP-Kanäle.
Referenzen
Zubcevic et al. The role of π-helices in TRP channel gating. Curr Opin Struct Biol. 2019 Oct;58:314-323. doi: 10.1016/j.sbi.2019.06.011.