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RER

Synonyme: Raues endoplasmatisches Retikulum, granuliertes endoplasmatisches Retikulum, Raues ER, RER
Englisch: rough endoplasmic reticulum

1 Definition

Als raues endoplasmatisches Retikulum, kurz RER, bezeichnet man den mit Ribosomen besetzten Anteil des endoplasmatischen Retikulums, der vermehrt an der Proteinbiosynthese und der posttranslationalen Modifikation neu gebildeter Proteine beteiligt ist.

2 Hintergrund

RER findet man in beinahe allen eukaryotischen Zellen, mit Ausnahme der ausdifferenzierten Erythrozyten. Es steht mit der Membran des Zellkerns in direkter Verbindung, so dass der perinukleäre Spalt nahtlos in das Lumen des rauen Endoplasmatischen Retikulums übergeht. Dieser Bereich erscheint im elektronenmikroskopischen Bild als Gruppe rauher, granulierter Membranen.

Die Ribosomen des rauen ER's sind nicht dauerhaft mit der Membran assoziiert, sondern lagern sich jeweils nach Bedarf an.

3 Funktion

Hauptfunktionen des rauen ERs sind die Proteinbiosynthese und -faltung sowie die Membranproduktion. Über den sogenannten cotranslationalen Proteintransport am ER werden u.a. folgende Proteine einer Zelle gebildet:

Das Lumen des ERs enthält verschiedene Chaperone, welche die korrekte Faltung der neu synthetisierten Proteine gewährleisten. Hier werden Proteine außerdem durch N-Glykosylierung posttranslational modifiziert.

4 Biochemie

Sobald der DNA-Abschnitt eines der oben genannten Proteine transkribiert, prozessiert und gespleißt wurde, wird die entsprechende mRNA mit Hilfe von Exportinen aus dem Zellkern geschleust - unter Verbrauch von GTP. Dort bindet die mRNA vorerst an eine Ribosomen-Untereinheit (40s), woraufhin sich die Obereinheit (60s) ebenfalls anlagert. Nun findet die Synthese einer Signalsequenz am freien zytosolischen Ribosom statt.

An der Membran des rauen ER sind das SRP (Signal-Recognition-Particle), und ein Translocon in direkter Nachbarschaft anzutreffen. Das SRP erkennt die Signalsequenz und verlagert den RNA-Ribosom-Komplex an die Membran. Bei dem Translocon handelt es sich um ein Kanalprotein, durch das die entstehende Polypeptidkette - mit dem Aminoterminal voran - in das Lumen des rauen ER's abgegeben wird. Entweder bleibt das umgefaltete Polypeptid nun in die Membran integriert oder löst sich von dieser ab. In beiden Fällen trennt eine Signalpeptidase die Signalsequenz ab.

Anschließend besteht die Möglichkeit der Übertragung von vorgefertigten Oligosaccharid-Resten auf den Amid-Stickstoff der Aminosäure Asparagin, durch ER-ständige Glykosyltransferasen. Es entsteht eine N-glykosidische Bindung. Soll zum Beispiel ein lysosomales Enzym entstehen, so wird Mannose-6-Phosphat angeheftet.

Die so entstanden Glykoproteine werden anschließend in COPII-Vesikel verpackt und an den Cis-Bereich des Golgi-Apparates gesendet, um weiter modifiziert ("Trimming") und sortiert zu werden. ER-residente Proteine werden vom cis-Bereich des Golgi-Apparats über COPI-Vesikel zurück zum rauen ER gesandt.

Fachgebiete: Biochemie

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