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Synonym: PKA
Englisch: protein kinase A
Die Proteinkinase A, kurz PKA, ist ein Enzym aus der Gruppe der Serin/Threonin-Kinasen. Sie besitzt jeweils zwei regulatorische und zwei katalytische Untereinheiten und ist u.a. an zahlreichen Reaktionen des Energiestoffwechsels beteiligt.
Die Bezeichnung Proteinkinase A ruht von der Tatsache her, dass der Biokatalysator durch cAMP intrazellulär aktiviert wird.
Die Proteinkinase A liegt in höher entwickelten Eukaryonten als Heterotetramer vor, sofern keine Aktivierung durch den Second Messenger cAMP vorliegt. Sie besteht aus folgenden zwei Proteinuntereinheiten:
In einzelligen Eukaryonten, wie beispielsweise Schleimpilzen oder Protozoen, liegt die PKA als Heterodimer vor. Hier existiert nur jeweils eine der o.g. Untereinheiten. Bei Säugetieren wurden bis heute vier Konstitutionsisomere der R-Untereinheit und drei der C-Untereinheit entdeckt.
Proteinkinase A wird abhängig vom cAMP-Spiegel und dem zytosolischen Aufenthaltsort aktiviert, unterliegt aber auch dem Feedback-Kontrollmechanismus gemeinsam mit der Phosphodiesterase (PDE). Zur Aktivierung ist eine kooperative Bindung zweier cAMP-Moleküle an die R-Untereinheit notwendig. Folge hiervon ist eine Dissoziation des Enzymkomplexes, was mit einer Aktivierung einhergeht. Die C-Untereinheiten sind nun in der Lage, andere Moleküle aktiv zu phosphorylieren.
Die Proteinkinase A wird zum einen durch die Menge an cAMP reguliert. Auch ihr subzellulärer Aufenthaltsort spielt eine Rolle für die Aktivität. Weiterhin existiert der oben genannte Feedback-Kontrollmechanismus: Die Proteinkinase A aktiviert eine cAMP-Phosphodiesterase (PDE). Die nun aktive PDE wandelt cAMP mittels Hydrolyse zu AMP um, wodurch der cAMP-Gehalt sinkt. Dies wiederum verringert die Aktivität der Proteinkinase A.
Tags: CAMP, Enzym, Triglycerid
Fachgebiete: Biochemie
Diese Seite wurde zuletzt am 24. April 2014 um 11:32 Uhr bearbeitet.
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