AMPA-Rezeptor

AMPA-Rezeptoren bestehen aus 4 Untereinheiten mit jeweils 3 Transmembrandomänen pro Untereinheit. Die Untereinheiten setzen sich jeweils aus rund 900 Aminosäuren zusammen und haben eine Masse von etwa 100 kDa. Es werden bisher vier unterschiedliche AMPA-Rezeptoren angegeben, die als GluR1 bis 4 bezeichnet werden.

Die relative Leitfähigkeit für Calciumionen über AMPA-Rezeptoren ist unterschiedlich und beruht auf der Zusammensetzung der einzelnen Untereinheiten. Dabei sind GluR1, GluR3 und GluR4 permeabel für Calciumionen. Die GluR2-Untereinheit ist aufgrund der enzymatischen Veränderung durch das Enzym Adenosin-Desaminase nicht für Kalzium durchlässig. Dies beruht auf der Veränderung der GluR2-Domäne, in der das Glutamin zu Arginin umgewandelt wird.

Biochemische Verwandte der AMPA-Rezeptoren sind der NMDA- und der Kainat-Rezeptor. AMPA und Kainat sind synthetisch hergestellte Liganden, die im Gegensatz zu Glutamat nur an diese zwei Rezeptoren binden können.

AMPA-Rezeptoren spielen bei der Langzeitpotenzierung (LTP) eine wichtige Rolle. Durch die Glutamatbindung gelangen Kationen in die postsynaptische Zelle und bei stärkerer Depolarisation werden die NMDA-Rezeptoren lokal geöffnet.

Langfristig können in der postsynaptischen Zelle über Calciumionen-abhängige Proteinkinasen (CaMKII) zusätzliche AMPA-Rezeptoren an der postsynaptischen Membran eingefügt werden.