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Ubiquitinierung

Version vom 26. Januar 2014, 11:00 Uhr von Tina Maxa (Diskussion | Beiträge)

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Englisch: ubiquitination, ubiquitylation

1 Definition

Als Ubiquitinierung bezeichnet man die Übertragung von Ubiquitin auf ein Zielmolekül. Die Folge ist in den meisten Fällen der Abbau im Proteasom.

2 Biochemie

Ubiquitin wird über eine Drei-Enzym-Kaskade aktiviert und auf das Substrat übertragen. Im ersten Schritt adenyliert das aktivierende E1-Enzym Ubiquitin am C-Terminus mit Hilfe von ATP und aktiviert es so. Dies führt zur kovalenten Bindung von Ubiquitin an das E1-Enzym durch eine energiereiche Thioesterbindung zwischen dem Cystein im aktiven Zentrum der E1-Ligase und dem Glycin G76 am C-Terminus des Ubiquitins. Dabei wird AMP freigesetzt. Im nächsten Schritt wird das aktivierte Ubiquitin auf das E2-konjugierende Enzym übertragen. Als letztes wird Ubiquitin auf das Zielprotein konjugiert, indem mittels einer E3-Proteinligase eine Isopeptidbindung mit einer ε-Aminogruppe eines internen Lysins des Substrats gebildet wird. Dabei gibt es sieben spezifische Lysine in der Aminosäuresequenz des Ubiquitins. Je nachdem, an welchem Lysin die Ubiquitinierung stattfindet, wird das Zielmolekül weiterprozessiert.

siehe auch: Ubiquitin

Fachgebiete: Biochemie

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