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Ubiquitin

Version vom 21. Januar 2014, 21:00 Uhr von Tina Maxa (Diskussion | Beiträge)

Englisch: ubiquitin

1 Definition

Als Ubiquitin bezeichnet man ein Protein, welches in eukaryoten Zellen bei der Ubiquitinierung an Proteine gebunden wird.

2 Struktur

Ubiquitin besteht aus 76 Aminosäuren und hat eine Molekülmasse von 8,6 kDa. Die Kristallstruktur ist aus einem β-Faltblatt, bestehend aus fünf anti-parallelen β-Strängen, und einer α-Helix zusammengesetzt. Diese Struktur ist hochkonserviert.

3 Biochemie

Ubiquitin bildet sogenannte Polyubiquitinketten, indem es an spezifische Lysinreste eines anderen Ubiquitins bindet. Es besitzt sieben Lysinreste, welche zur Kettenbildung benutzt werden können: K6, K11, K27, K29, K33, K48 und K63. Außerdem können am Methionin am N-Terminus lineare Polyubiquitinketten gebildet werden. Ubiquitin wird über eine Enzym-Kaskade aktiviert und an ein Zielmolekül mittels eines C-terminalen Diglycinmotives gebunden. Je nachdem, an welche Aminosäure des Ubiquitins das Substrat bindet, wird es weiterprozessiert. K48-gekoppelte Polyubiquitinketten führen zum Abbau im Proteasom. Ubiquitinierung an K63 verändert die Funktion des Substrats durch Konformationsänderungen und spielt eine Rolle in der DNA-Reparatur, Endozytose, Stressantwort und Signaltransduktion. Über K63-gekoppelte Ubiquitinierung wird zum Beispiel der Transkriptionsfaktor NF-kB aktiviert. Hier ist auch die lineare Ubiqutinierung beteiligt.

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