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Transglutaminase: Unterschied zwischen den Versionen

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Transglutaminasen sind Enzyme, die die Bildung von Quervernetzungen ([[crosslinking]]) zwischen oder innerhalb von Proteinen katalysieren. Aufgrund dieser Funktion werden sie auch als 'nature's glue' bezeichnet. Die Enzyme sind Calcium-abhängig und in allen Eukaryoten vorhanden.
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'''Transglutaminasen''' sind [[Enzym]]e, welche die Bildung von Quervernetzungen ([[Cross-linking]]) zwischen oder innerhalb von [[Protein]]en katalysieren. Aufgrund dieser Funktion werden sie auch als "nature's glue" bezeichnet. Die Enzyme sind [[Calcium]]-abhängig und in allen [[Eukaryot]]en vorhanden.
  
==Funktion==
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==Biochemie==
Die Enzyme ermöglichen zwei chemische Reaktionen - die Transamidierung sowie die Bindung und Hydrolyse von GTP - abhängig von ihrer Konformation.
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Transglutaminasen katalysieren die Bildung von [[Isopeptidbindung]]en zwischen den γ-Carboxamid-Gruppen (-(C=O)NH<sub>2</sub>) von [[Glutamin]]resten und den ε-[[Aminogruppe]]n (-NH<sub>3</sub>) von [[Lysin]]resten. Bei dieser [[Transamidierung]] wird [[Ammoniak]] (NH<sub>3</sub>) freigesetzt.
  
==Beispiele und assoziierte Krankheitsbilder==
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Darüber hinaus sind Transglutaminasen dazu in der Lage, Glutaminreste zu [[Glutaminsäure]]resten zu [[Deamidierung|deamidieren]]. Dabei wird ebenfalls NH<sub>3</sub> freigesetzt.
Transglutaminasen spielen in vielen Bereichen eine essentielle Rolle. Ihre Fehlfunktion führt daher zu verschiedensten Krankheitsbildern, beispielsweise:
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* [[Gewebetransglutaminase]]
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Die von Transglutaminasen katalysierten Reaktionen sind [[irreversibel]], die entstehenden [[Biopolymer]]e  weitgehend stabil gegenüber einer [[Proteolyse]]. Deshalb werden diese Enzyme durch zahlreiche biochemische Kontrollmechanismen reguliert.
** Bei dem Krankheitsbild der [[Zöliakie]] wird die Gewebstransglutaminase in der Darmschleimhaut durch eine [[Autoimmunreaktion]] angegriffen. Dies führt zur erkrankungsspezifischen Zottenatrophie.
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* [[Faktor XIII]] - [[Gerinnung]]sfaktor
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==Vertreter==
** Ein Mangel führt zu einer Gerinnungsstörung, die insgesamt sehr selten ist und mit der Klinik von spontanen Fehlgeburten und Wundheilungsstörungen einher geht
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Wichtige Vertreter der Transglutaminasen sind:
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* [[Faktor XIII]] (Fibrin-stabilisierender Faktor)
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* [[Keratinozyten-Transglutaminase]] (TGM1)
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* [[Gewebetransglutaminase]] (TGM2)
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* [[Epidermale Transglutaminase]] (TGM3)
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* [[Prostatatransglutaminase]] (TGM4)
  
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==Klinik==
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Transglutaminasen spielen in vielen Bereichen eine essentielle Rolle. Ihre Fehlfunktion führt daher zu verschiedenen Krankheitsbildern. Beispiele sind:
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* [[Zöliakie]]: Bei dieser Erkrankung wird die Gewebetransglutaminase in der [[Darmschleimhaut]] durch eine [[Autoimmunreaktion]] angegriffen. Dies führt zur erkrankungsspezifischen [[Zotte]]n[[atrophie]].
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* [[Faktor-XIII-Mangel]]: Bei dieser seltenen [[Gerinnungsstörung]] ist die Transglutaminase Faktor XIII vermindert, welcher die Quervernetzung von [[Fibrin]] herbeiführt. In der Folge kommt es zu [[Wundheilungsstörung]]en.
  
 
==Quellen==
 
==Quellen==
 
* ''Transglutaminase 2, a double face enzyme'', S. Beninati, M. Piacentini, C. M. Bergamini, Amino Acids, March 2017, Volume 49, Issue 3, pp 415–423
 
* ''Transglutaminase 2, a double face enzyme'', S. Beninati, M. Piacentini, C. M. Bergamini, Amino Acids, March 2017, Volume 49, Issue 3, pp 415–423
* https://prosite.expasy.org/cgi-bin/prosite/nicedoc.pl?PDOC00473
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[[Fachgebiet:Biochemie]]
* https://www.imd-berlin.de/spezielle-kompetenzen/nahrungsmittelunvertraeglichkeiten/zoeliakie.html
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[[Tag:Enzym]]
* https://www.orpha.net/consor/cgi-bin/OC_Exp.php?lng=DE&Expert=331
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Aktuelle Version vom 29. Januar 2019, 19:07 Uhr

Englisch: transglutaminase

1 Definition

Transglutaminasen sind Enzyme, welche die Bildung von Quervernetzungen (Cross-linking) zwischen oder innerhalb von Proteinen katalysieren. Aufgrund dieser Funktion werden sie auch als "nature's glue" bezeichnet. Die Enzyme sind Calcium-abhängig und in allen Eukaryoten vorhanden.

2 Biochemie

Transglutaminasen katalysieren die Bildung von Isopeptidbindungen zwischen den γ-Carboxamid-Gruppen (-(C=O)NH2) von Glutaminresten und den ε-Aminogruppen (-NH3) von Lysinresten. Bei dieser Transamidierung wird Ammoniak (NH3) freigesetzt.

Darüber hinaus sind Transglutaminasen dazu in der Lage, Glutaminreste zu Glutaminsäureresten zu deamidieren. Dabei wird ebenfalls NH3 freigesetzt.

Die von Transglutaminasen katalysierten Reaktionen sind irreversibel, die entstehenden Biopolymere weitgehend stabil gegenüber einer Proteolyse. Deshalb werden diese Enzyme durch zahlreiche biochemische Kontrollmechanismen reguliert.

3 Vertreter

Wichtige Vertreter der Transglutaminasen sind:

4 Klinik

Transglutaminasen spielen in vielen Bereichen eine essentielle Rolle. Ihre Fehlfunktion führt daher zu verschiedenen Krankheitsbildern. Beispiele sind:

5 Quellen

  • Transglutaminase 2, a double face enzyme, S. Beninati, M. Piacentini, C. M. Bergamini, Amino Acids, March 2017, Volume 49, Issue 3, pp 415–423

Tags:

Fachgebiete: Biochemie

Diese Seite wurde zuletzt am 29. Januar 2019 um 19:07 Uhr bearbeitet.

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