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Serinprotease: Unterschied zwischen den Versionen

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'''Serinproteasen''' sind [[Enzym]]e aus der Gruppe der [[Peptidase]]n, das heißt sie sind in der Lage [[Protein]]e und [[Peptid]]e zu spalten. Sie besitzen in ihrem aktiven Zentrum die namensgebende [[Aminosäure]] [[Serin]]. Sie verwenden die [[Hydroxygruppe]] eines Serinrestes für die Spaltung einer Peptidbindung.
 
'''Serinproteasen''' sind [[Enzym]]e aus der Gruppe der [[Peptidase]]n, das heißt sie sind in der Lage [[Protein]]e und [[Peptid]]e zu spalten. Sie besitzen in ihrem aktiven Zentrum die namensgebende [[Aminosäure]] [[Serin]]. Sie verwenden die [[Hydroxygruppe]] eines Serinrestes für die Spaltung einer Peptidbindung.
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Serinproteasen weisen im [[aktiven Zentrum|aktiven Zentrum]] eine [[katalytische Triade]] aus [[Histidin]], [[Asparaginsäure]] und [[Serin]] auf.
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Der [[Katalysemechanismus]] dieser Proteasen basiert auf zwei Mechanismen - der sog. [[Säure-Base-Katalyse]] und der [[kovalenten Katalyse]] ([[nucleophiler Angriff]]).
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Bei der Säure-Base-Katalyse spielt vor allem der [[Imidazolring]] des Histidins im aktiven Zentrum eine Rolle. Das Histidin arbeitet hier als basischer [[Katalysator]].
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Bei der kovalenten Katalyse erfolgt durch eine reaktive Gruppe ([[OH-Gruppe]] des Serins) im aktiven Zentrum ein nucleophiler Angriff auf das Substrat. Dabei wird dieses [[kovalent]] an das Enzym gebunden.
  
 
==Medizinische Bedeutung==
 
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*[[Plasmin]]
 
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*[[Thrombin]]
 
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* Die Glutgerinnungsfaktoren II, VII, IX, X, XI und XII
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Weitere Vertreter dieser Klasse sind:
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* [[Kallikrein]]
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* C1s (Teil des C1-Komplex des [[Komplementsystem]]s)
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* [[Mannose-bindendes-Lektin]]-assoziierte Serinprotease (MBL-assoziierte Serinprotease; Teil des [[Lektinweg]]s im Komplementsystem)
  
 
Wie alle Enzyme werden auch die im Blut  zirkulierenden Serinproteasen spezifisch gehemmt, und zwar durch die sogenannten [[Serpin]]e. Beispiele dieser Inhibitoren sind  
 
Wie alle Enzyme werden auch die im Blut  zirkulierenden Serinproteasen spezifisch gehemmt, und zwar durch die sogenannten [[Serpin]]e. Beispiele dieser Inhibitoren sind  

Version vom 18. März 2021, 16:11 Uhr

1 Definition

Serinproteasen sind Enzyme aus der Gruppe der Peptidasen, das heißt sie sind in der Lage Proteine und Peptide zu spalten. Sie besitzen in ihrem aktiven Zentrum die namensgebende Aminosäure Serin. Sie verwenden die Hydroxygruppe eines Serinrestes für die Spaltung einer Peptidbindung.

2 Biochemie

Serinproteasen weisen im aktiven Zentrum eine katalytische Triade aus Histidin, Asparaginsäure und Serin auf.

Der Katalysemechanismus dieser Proteasen basiert auf zwei Mechanismen - der sog. Säure-Base-Katalyse und der kovalenten Katalyse (nucleophiler Angriff).

Bei der Säure-Base-Katalyse spielt vor allem der Imidazolring des Histidins im aktiven Zentrum eine Rolle. Das Histidin arbeitet hier als basischer Katalysator. Bei der kovalenten Katalyse erfolgt durch eine reaktive Gruppe (OH-Gruppe des Serins) im aktiven Zentrum ein nucleophiler Angriff auf das Substrat. Dabei wird dieses kovalent an das Enzym gebunden.

3 Medizinische Bedeutung

Serinproteasen spielen bei vielen wichtigen Vorgängen eine große Rolle, wie zum Beispiel der Verdauung oder der Blutgerinnung. Die wichtigsten Vertreter sind:

Weitere Vertreter dieser Klasse sind:

Wie alle Enzyme werden auch die im Blut zirkulierenden Serinproteasen spezifisch gehemmt, und zwar durch die sogenannten Serpine. Beispiele dieser Inhibitoren sind

Ist die Serinproteasehemmung durch einen mutationsbedingten Defekt oder einen Mangel des jeweiligen Inhibitors gehemmt, können daraus schwere Erkrankungen resultieren, z.B.

Fachgebiete: Biochemie

Diese Seite wurde zuletzt am 18. März 2021 um 16:11 Uhr bearbeitet.

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