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Serinprotease: Unterschied zwischen den Versionen

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'''Serinproteasen''' sind [[Enzym]]e aus der Gruppe der [[Peptidase]]n, das heißt sie sind in der Lage [[Protein]]e und [[Peptid]]e zu spalten. Sie besitzen in ihrem [[Aktives Zentrum | aktiven Zentrum]] die namensgebende [[Aminosäure]] [[Serin]]. Sie verwenden die [[Hydroxygruppe]] eines Serinrestes für die Spaltung einer Peptidbindung.
  
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* Die aktivierten [[Gerinnungsfaktor]]en [[Faktor VII|VII]], [[Faktor IX|IX]], [[Faktor X|X]], [[Faktor XI|XI]] und [[Faktor XII|XII]]
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* [[Kallikrein]]e
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* C1s (Teil des [[Komplementfaktor C1|C1-Komplex]] des [[Komplementsystem]]s)
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* [[Mannose-bindendes-Lektin]]-assoziierte Serinprotease (MBL-assoziierte Serinprotease), ein Teil des [[Lektin]]wegs im Komplementsystem
  
Wie alle Enzyme werde auch die im Blut zirkulierenden Serinproteasen spezifisch gehemmt, und zwar durch die sogenannten [[Serpin]]e. Beispiele dieser Inhibitoren sind  
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Durch Inhibitoren können die im Blut zirkulierenden Serinproteasen unspezifisch oder spezifisch gehemmt werden. Eine Spezifische Hemmung erfolgt besipielsweise durch die sogenannten [[Serpin]]e. Beispiele der inhibierenden Serpine sind:
 
* das [[Antithrombin III]]
 
* das [[Antithrombin III]]
 
* das [[Alpha-1-Antitrypsin]] oder
 
* das [[Alpha-1-Antitrypsin]] oder
* der [[Protein C-Inhibitor]].
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* der [[Protein-C-Inhibitor]]  
  
Ist die Serinproteasehemmung durch einen mutationsbedingten Defekt oder einen Mangel des jeweiligen Inhibitors gehemmt, können daraus schwere Erkrankungen resultieren, z.B.
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Ist die Serinproteasehemmung durch eine Mutation gestört oder liegt ein Mangel des jeweiligen Inhibitors vor, können daraus schwere Erkrankungen resultieren, z.B.
 
* ein [[Lungenemphysem]] als Folge eines [[Alpha-1-Antitrypsinmangel]]s oder
 
* ein [[Lungenemphysem]] als Folge eines [[Alpha-1-Antitrypsinmangel]]s oder
 
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Aktuelle Version vom 18. März 2021, 17:39 Uhr

1 Definition

Serinproteasen sind Enzyme aus der Gruppe der Peptidasen, das heißt sie sind in der Lage Proteine und Peptide zu spalten. Sie besitzen in ihrem aktiven Zentrum die namensgebende Aminosäure Serin. Sie verwenden die Hydroxygruppe eines Serinrestes für die Spaltung einer Peptidbindung.

2 Biochemie

Serinproteasen weisen im aktiven Zentrum eine katalytische Triade aus Histidin, Asparaginsäure und Serin auf. Der Katalysemechanismus dieser Proteasen basiert auf zwei Mechanismen - der sog. Säure-Base-Katalyse und der kovalenten Katalyse (nukleophiler Angriff).

Bei der Säure-Base-Katalyse spielt vor allem der Imidazolring des Histidins im aktiven Zentrum eine Rolle. Das Histidin fungiert hier als basischer Katalysator. Bei der kovalenten Katalyse erfolgt durch eine reaktive Gruppe (OH-Gruppe des Serins) im aktiven Zentrum ein nukleophiler Angriff auf das Substrat. Dabei wird dieses kovalent an das Enzym gebunden.

3 Beispiele

Serinproteasen spielen bei vielen wichtigen Vorgängen eine große Rolle, wie zum Beispiel der Verdauung oder der Blutgerinnung. Die wichtigsten Vertreter sind:

Weitere Vertreter dieser Klasse sind:

Durch Inhibitoren können die im Blut zirkulierenden Serinproteasen unspezifisch oder spezifisch gehemmt werden. Eine Spezifische Hemmung erfolgt besipielsweise durch die sogenannten Serpine. Beispiele der inhibierenden Serpine sind:

4 Klinik

Ist die Serinproteasehemmung durch eine Mutation gestört oder liegt ein Mangel des jeweiligen Inhibitors vor, können daraus schwere Erkrankungen resultieren, z.B.

Fachgebiete: Biochemie

Diese Seite wurde zuletzt am 18. März 2021 um 17:39 Uhr bearbeitet.

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