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| − | '''Serinproteasen''' sind [[Enzym]]e aus der Gruppe der [[Peptidase]]n, das heißt sie sind in der Lage [[Protein]]e und [[Peptid]]e zu spalten. Sie besitzen in ihrem aktiven Zentrum die namensgebende [[Aminosäure]] [[Serin]]. | + | '''Serinproteasen''' sind [[Enzym]]e aus der Gruppe der [[Peptidase]]n, das heißt sie sind in der Lage [[Protein]]e und [[Peptid]]e zu spalten. Sie besitzen in ihrem [[Aktives Zentrum | aktiven Zentrum]] die namensgebende [[Aminosäure]] [[Serin]]. Sie verwenden die [[Hydroxygruppe]] eines Serinrestes für die Spaltung einer Peptidbindung. |
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| − | Serinproteasen spielen bei vielen wichtigen Vorgängen | + | Serinproteasen weisen im aktiven Zentrum eine [[katalytische Triade]] aus [[Histidin]], [[Asparaginsäure]] und Serin auf. Der [[Katalyse|Katalysemechanismus]] dieser [[Protease]]n basiert auf zwei Mechanismen - der sog. [[Säure-Base-Katalyse]] und der [[kovalent]]en Katalyse ([[nukleophil]]er Angriff). |
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*[[Chymotrypsin]] | *[[Chymotrypsin]] | ||
*[[Elastase]] | *[[Elastase]] | ||
*[[Plasmin]] | *[[Plasmin]] | ||
| − | *[[Thrombin]] | + | *[[Thrombin]] (aktivierter Faktor II) |
| + | * Die aktivierten [[Gerinnungsfaktor]]en [[Faktor VII|VII]], [[Faktor IX|IX]], [[Faktor X|X]], [[Faktor XI|XI]] und [[Faktor XII|XII]] | ||
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| + | Weitere Vertreter dieser Klasse sind: | ||
| + | * [[Kallikrein]]e | ||
| + | * C1s (Teil des [[Komplementfaktor C1|C1-Komplex]] des [[Komplementsystem]]s) | ||
| + | * [[Mannose-bindendes-Lektin]]-assoziierte Serinprotease (MBL-assoziierte Serinprotease), ein Teil des [[Lektin]]wegs im Komplementsystem | ||
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| + | Durch Inhibitoren können die im Blut zirkulierenden Serinproteasen unspezifisch oder spezifisch gehemmt werden. Eine Spezifische Hemmung erfolgt besipielsweise durch die sogenannten [[Serpin]]e. Beispiele der inhibierenden Serpine sind: | ||
| + | * das [[Antithrombin III]] | ||
| + | * das [[Alpha-1-Antitrypsin]] oder | ||
| + | * der [[Protein-C-Inhibitor]] | ||
| − | + | ==Klinik== | |
| + | Ist die Serinproteasehemmung durch eine Mutation gestört oder liegt ein Mangel des jeweiligen Inhibitors vor, können daraus schwere Erkrankungen resultieren, z.B. | ||
| + | * ein [[Lungenemphysem]] als Folge eines [[Alpha-1-Antitrypsinmangel]]s oder | ||
| + | * [[Thrombose]]n | ||
[[Fachgebiet:Biochemie]] | [[Fachgebiet:Biochemie]] | ||
| + | [[Tag:Blutgerinnung]] | ||
| + | [[Tag:Enzym]] | ||
| + | [[Tag:Thrombose]] | ||
Serinproteasen sind Enzyme aus der Gruppe der Peptidasen, das heißt sie sind in der Lage Proteine und Peptide zu spalten. Sie besitzen in ihrem aktiven Zentrum die namensgebende Aminosäure Serin. Sie verwenden die Hydroxygruppe eines Serinrestes für die Spaltung einer Peptidbindung.
Serinproteasen weisen im aktiven Zentrum eine katalytische Triade aus Histidin, Asparaginsäure und Serin auf. Der Katalysemechanismus dieser Proteasen basiert auf zwei Mechanismen - der sog. Säure-Base-Katalyse und der kovalenten Katalyse (nukleophiler Angriff).
Bei der Säure-Base-Katalyse spielt vor allem der Imidazolring des Histidins im aktiven Zentrum eine Rolle. Das Histidin fungiert hier als basischer Katalysator. Bei der kovalenten Katalyse erfolgt durch eine reaktive Gruppe (OH-Gruppe des Serins) im aktiven Zentrum ein nukleophiler Angriff auf das Substrat. Dabei wird dieses kovalent an das Enzym gebunden.
Serinproteasen spielen bei vielen wichtigen Vorgängen eine große Rolle, wie zum Beispiel der Verdauung oder der Blutgerinnung. Die wichtigsten Vertreter sind:
Weitere Vertreter dieser Klasse sind:
Durch Inhibitoren können die im Blut zirkulierenden Serinproteasen unspezifisch oder spezifisch gehemmt werden. Eine Spezifische Hemmung erfolgt besipielsweise durch die sogenannten Serpine. Beispiele der inhibierenden Serpine sind:
Ist die Serinproteasehemmung durch eine Mutation gestört oder liegt ein Mangel des jeweiligen Inhibitors vor, können daraus schwere Erkrankungen resultieren, z.B.
Tags: Blutgerinnung, Enzym, Thrombose
Fachgebiete: Biochemie
Diese Seite wurde zuletzt am 18. März 2021 um 17:39 Uhr bearbeitet.
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