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Pertussis-Toxin: Unterschied zwischen den Versionen

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* A-Domäne: ist [[enzym]]atisch aktiv und katalysiert im [[Zytosol]] die ADP-Ribosylierung.
* B-Domäne: vermittelt die Bindung und [[Translokation]] der A-Domäne in das Zytosol.
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* B-Domäne: vermittelt die Membranbindung und [[Translokation]] der A-Domäne in das Zytosol.
  
 
Das [[Molekulargewicht]] des Toxins beträgt 105 [[Dalton|kDa]]. Es besteht weiterhin aus fünf Untereinheiten (S1 bis S5), wobei die S4-Untereinheit zweimal vertreten ist. Die enzymatisch aktive ADP-Ribosyltransferase-Aktivität der A-Domäne liegt dabei auf der S1-Untereinheit. Die restlichen Untereinheiten gehören der B-Domäne an.  
 
Das [[Molekulargewicht]] des Toxins beträgt 105 [[Dalton|kDa]]. Es besteht weiterhin aus fünf Untereinheiten (S1 bis S5), wobei die S4-Untereinheit zweimal vertreten ist. Die enzymatisch aktive ADP-Ribosyltransferase-Aktivität der A-Domäne liegt dabei auf der S1-Untereinheit. Die restlichen Untereinheiten gehören der B-Domäne an.  

Version vom 14. Januar 2021, 22:57 Uhr

Synonyme: Pertussistoxin, Keuchhustentoxin

1 Definition

Das Pertussis-Toxin, kurz PT, ist ein Exotoxin des Erregers Bordetella pertussis und löst die typischen Symptome des Keuchhustens aus. Das Toxin stört die Signaltransduktion der Zelle, indem es regulatorische G-Proteine inaktiviert.

2 Aufbau

Das Pertussis-Toxin ist ein sogenanntes AB-Toxin, d.h. es umfasst zwei verschiedene funktionelle Domänen:

  • A-Domäne: ist enzymatisch aktiv und katalysiert im Zytosol die ADP-Ribosylierung.
  • B-Domäne: vermittelt die Membranbindung und Translokation der A-Domäne in das Zytosol.

Das Molekulargewicht des Toxins beträgt 105 kDa. Es besteht weiterhin aus fünf Untereinheiten (S1 bis S5), wobei die S4-Untereinheit zweimal vertreten ist. Die enzymatisch aktive ADP-Ribosyltransferase-Aktivität der A-Domäne liegt dabei auf der S1-Untereinheit. Die restlichen Untereinheiten gehören der B-Domäne an.

3 Pathogenese

Das Pertussis-Toxin wird vom Bakterium Bordetella pertussis gebildet. Nach aerogener Übertragung bindet der Erreger an das Flimmerepithel des Respirationstrakts und setzt dort Toxine und weiteren Virulenzfaktoren frei.

Die zelluläre Aufnahme des Pertussis-Toxins erfolgt dabei über Rezeptor-vermittelte Endozytose. Daraufhin wird das Toxin über das trans-Golgi-Netzwerk des Golgi-Apparats retrograd in das endoplasmatische Retikulum (ER) transportiert. Dort erfolgt die Dissoziation der A-Domäne von der B-Domäne. Mithilfe der B-Domäne kann nun die Translokation der A-Domäne (S1-Untereinheit) über die Membran des ER in das Zytosol stattfinden.

Die S1-Untereinheit wirkt enzymatisch, indem sie zunächst die Spaltung von NAD+ in Nicotinamid und ADP-Ribose katalysiert. Anschließend wird die so frei gewordene ADP-Ribose auf einen Cysteinrest der α-Untereinheit eines heterotrimeren Gi- Proteins übertragen (ADP-Ribosylierung). Die Ribosylierung von regulatorisch wirksamen G-Proteinen führt zu einer Änderung ihres Konformationszustandes - sie werden dadurch inaktiviert. Die zuvor bestehende Hemmung der Adenylatzyklase wird demnach durch die ADP-Ribosylierung aufgehoben. Dies hat einen Anstieg des intrazellulären cAMP-Spiegels und eine damit einhergehende gestörte Signaltransduktion der Zelle zur Folge.

Diese Seite wurde zuletzt am 14. Januar 2021 um 22:57 Uhr bearbeitet.

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