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O-Glykosylierung: Unterschied zwischen den Versionen

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Glykolysierungen von Proteinen erfolgen [[cotranslational]], das heißt, im Laufe einer [[Translation]] von [[mRNA]] in eine [[Aminosäuresequenz]]. Binden die Zuckerreste an einen Asparaginrest, wird dieser Vorgang als [[N-Glykosylierung]] bezeichnet. Erfolgt hingegen ein Anbinden an die [[Aminosäure]]n Serin oder Threonin, spricht man von einer [[o-glykosidisch]]en Bindung.  
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Glykolysierungen von Proteinen erfolgen [[cotranslational]] oder [[posttranslational]], das heißt, im Laufe einer [[Translation]] von [[mRNA]] in eine [[Aminosäuresequenz]] oder erst nach der kompletten Translation. Binden die Zuckerreste an einen Asparaginrest, wird dieser Vorgang als [[N-Glykosylierung]] bezeichnet. Erfolgt hingegen ein Anbinden an die [[Aminosäure]]n Serin oder Threonin, spricht man von einer [[O-glykosidisch]]en Bindung.  
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Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener [[Kohlenhydrat]]ketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend [[N-Acetylgalaktosamin]], [[Galaktose]], [[N-Acetylglucosamin]] und [[N-Acetylneuraminsäure]] (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt).  
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Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener [[Kohlenhydrat]]ketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend [[N-Acetylgalactosamin]], [[Galaktose]], [[N-Acetylglucosamin]] und [[N-Acetylneuraminsäure]] (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt).  
  
 
Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) [[posttranslational]] im [[Golgi-Apparat]] an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische [[Glykosyltransferase]]n aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein. Wichtig ist, dass ein [[Lipidcarrier]], wie es das [[Dolicholphosphat]] bei der N-Glykosylierung ist, hier nicht benötigt wird. Es findet auch kein nachträgliches [[Trimmen]] der Seitenkette statt.  
 
Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) [[posttranslational]] im [[Golgi-Apparat]] an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische [[Glykosyltransferase]]n aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein. Wichtig ist, dass ein [[Lipidcarrier]], wie es das [[Dolicholphosphat]] bei der N-Glykosylierung ist, hier nicht benötigt wird. Es findet auch kein nachträgliches [[Trimmen]] der Seitenkette statt.  

Aktuelle Version vom 2. Januar 2015, 19:54 Uhr

Englisch: O-linked glycosylation

1 Definition

Unter O-Glykosylierung versteht man das Anbinden von Zuckerresten an einen Serin- oder Threoninrest im Zuge einer Glykosylierung.

2 Hintergrund

Glykolysierungen von Proteinen erfolgen cotranslational oder posttranslational, das heißt, im Laufe einer Translation von mRNA in eine Aminosäuresequenz oder erst nach der kompletten Translation. Binden die Zuckerreste an einen Asparaginrest, wird dieser Vorgang als N-Glykosylierung bezeichnet. Erfolgt hingegen ein Anbinden an die Aminosäuren Serin oder Threonin, spricht man von einer O-glykosidischen Bindung.

3 Chemie

4 Biochemie

Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener Kohlenhydratketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend N-Acetylgalactosamin, Galaktose, N-Acetylglucosamin und N-Acetylneuraminsäure (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt).

Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) posttranslational im Golgi-Apparat an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische Glykosyltransferasen aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein. Wichtig ist, dass ein Lipidcarrier, wie es das Dolicholphosphat bei der N-Glykosylierung ist, hier nicht benötigt wird. Es findet auch kein nachträgliches Trimmen der Seitenkette statt.

5 Literatur

  • "Duale Reihe Biochemie" - Joachim Rassow et. al., Thieme-Verlag, 3. Auflage

Diese Seite wurde zuletzt am 7. Oktober 2014 um 14:17 Uhr bearbeitet.

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