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Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener [[Kohlenhydrat]]ketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend [[N-Acetylgalaktosamin]], [[Galaktose]], [[N-Acetylglucosamin]] und [[N-Acetylneuraminsäure]] (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt). | Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener [[Kohlenhydrat]]ketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend [[N-Acetylgalaktosamin]], [[Galaktose]], [[N-Acetylglucosamin]] und [[N-Acetylneuraminsäure]] (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt). | ||
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==Literatur== | ==Literatur== |
Englisch: O-linked glycosylation
Unter O-Glykosylierung versteht man das Anbinden von Zuckerresten an einen Serin- oder Threoninrest im Zuge einer Glykosylierung.
Glykolysierungen von Proteinen erfolgen cotranslational, das heißt, im Laufe einer Translation von mRNA in eine Aminosäuresequenz. Binden die Zuckerreste an einen Asparaginrest, wird dieser Vorgang als N-Glykosylierung bezeichnet. Erfolgt hingegen ein Anbinden an die Aminosäuren Serin oder Threonin, spricht man von einer o-glykosidischen Bindung.
Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener Kohlenhydratketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend N-Acetylgalaktosamin, Galaktose, N-Acetylglucosamin und N-Acetylneuraminsäure (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt).
Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) posttranslational im Golgi-Apparat an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische Glykosyltransferasen aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein. Wichtig ist, dass ein Lipidcarrier, wie es das Dolicholphosphat bei der N-Glykosylierung ist, hier nicht benötigt wird. Es findet auch kein nachträgliches Trimmen der Seitenkette statt.
Tags: Glykosylierung, O-glykosidisch, Protein, Zucker
Fachgebiete: Biochemie
Diese Seite wurde zuletzt am 7. Oktober 2014 um 14:17 Uhr bearbeitet.
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