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O-Glykosylierung: Unterschied zwischen den Versionen

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Glykolysierungen von Proteine erfolgen [[cotranslational]], das heißt, im Laufe einer [[Translation]] von [[mRNA]] in eine [[Aminosäuresequenz]]. Binden die Zuckerreste an einen Asparaginrest, wird diese Vorgang als [[N-Glykosylierung]] bezeichnet. Erfolgt hingegen ein Anbinden an die [[Aminosäure]]n Serin oder Threonin, spricht man von einer [[o-glykosidisch]]en Bindung.  
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Glykolysierungen von Proteinen erfolgen [[cotranslational]], das heißt, im Laufe einer [[Translation]] von [[mRNA]] in eine [[Aminosäuresequenz]]. Binden die Zuckerreste an einen Asparaginrest, wird dieser Vorgang als [[N-Glykosylierung]] bezeichnet. Erfolgt hingegen ein Anbinden an die [[Aminosäure]]n Serin oder Threonin, spricht man von einer [[o-glykosidisch]]en Bindung.  
  
 
==Biochemie==
 
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Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener [[Kohlenhydrat]]ketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend [[N-Acetylgalaktosamin]], [[Galaktose]], [[N-Acetylglucosamin]] und [[N-Acetylneuraminsäure]] (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt).  
 
Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener [[Kohlenhydrat]]ketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend [[N-Acetylgalaktosamin]], [[Galaktose]], [[N-Acetylglucosamin]] und [[N-Acetylneuraminsäure]] (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt).  
  
Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) [[posttranslational]] im [[Golgi-Apparat]] an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische [[Glykosyltransferase]]n aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein. Wichtig ist, dass ein [[Lipidcarrier]], wie es das [[Dolicholphosphat]] bei der N-Glykosylierung ist, hier nicht benötigt wird. Gleichzeitig findet auch kein nachträgliches [[Trimmen]] der Seitenkette statt.  
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Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) [[posttranslational]] im [[Golgi-Apparat]] an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische [[Glykosyltransferase]]n aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein. Wichtig ist, dass ein [[Lipidcarrier]], wie es das [[Dolicholphosphat]] bei der N-Glykosylierung ist, hier nicht benötigt wird. Es findet auch kein nachträgliches [[Trimmen]] der Seitenkette statt.  
  
 
==Literatur==
 
==Literatur==

Version vom 7. Oktober 2014, 18:47 Uhr

Englisch: O-linked glycosylation

1 Definition

Unter O-Glykosylierung versteht man das Anbinden von Zuckerresten an einen Serin- oder Threoninrest im Zuge einer Glykosylierung.

2 Hintergrund

Glykolysierungen von Proteinen erfolgen cotranslational, das heißt, im Laufe einer Translation von mRNA in eine Aminosäuresequenz. Binden die Zuckerreste an einen Asparaginrest, wird dieser Vorgang als N-Glykosylierung bezeichnet. Erfolgt hingegen ein Anbinden an die Aminosäuren Serin oder Threonin, spricht man von einer o-glykosidischen Bindung.

3 Biochemie

Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener Kohlenhydratketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend N-Acetylgalaktosamin, Galaktose, N-Acetylglucosamin und N-Acetylneuraminsäure (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt).

Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) posttranslational im Golgi-Apparat an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische Glykosyltransferasen aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein. Wichtig ist, dass ein Lipidcarrier, wie es das Dolicholphosphat bei der N-Glykosylierung ist, hier nicht benötigt wird. Es findet auch kein nachträgliches Trimmen der Seitenkette statt.

4 Literatur

  • "Duale Reihe Biochemie" - Joachim Rassow et. al., Thieme-Verlag, 3. Auflage

Diese Seite wurde zuletzt am 7. Oktober 2014 um 14:17 Uhr bearbeitet.

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