O-Glykosylierung: Unterschied zwischen den Versionen

Version vom 7. Oktober 2014, 14:17 Uhr

Englisch: O-linked glycosylation

1 Definition

Unter O-Glykosylierung versteht man das Anbinden von Zuckerresten an einen Serin- oder Threoninrest im Zuge einer Glykosylierung.

2 Hintergrund

Glykolysierungen von Proteine erfolgen cotranslational, das heißt, im Laufe einer Translation von mRNA in eine Aminosäuresequenz. Binden die Zuckerreste an einen Asparaginrest, wird diese Vorgang als N-Glykosylierung bezeichnet. Erfolgt hingegen ein Anbinden an die Aminosäuren Serin oder Threonin, spricht man von einer o-glykosidischen Bindung.

3 Biochemie

Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener Kohlenhydratketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend N-Acetylgalaktosamin, Galaktose, N-Acetylglucosamin und N-Acetylneuraminsäure (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt).

Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) posttranslational im Golgi-Apparat an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische Glykosyltransferasen aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein. Wichtig ist, dass ein Lipidcarrier, wie es das Dolicholphosphat bei der N-Glykosylierung ist, hier nicht benötigt wird. Gleichzeitig findet auch kein nachträgliches Trimmen der Seitenkette statt.

4 Literatur

• "Duale Reihe Biochemie" - Joachim Rassow et. al., Thieme-Verlag, 3. Auflage