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Marburgvirus: Unterschied zwischen den Versionen

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[[Morphologisch]] ist das Marburgvirus identisch mit dem [[Ebolavirus]]. Beide weisen aber eine unterschiedliche [[Antigenstruktur]] auf. Das zylinderförmige [[Virion]] hat einen konstanten Durchmesser von 80 [[nm]]. Die Länge ist hingegen variabel (139 bis 14.000 nm). Dabei hat das Virus die größte [[Infektiosität]] bei einer Länge von etwa 790 nm.
  
Das zylinderförmige [[Virion]] hat einen konstanten Durchmesser von 80 [[nm]]. Die Länge ist  hingegen variabel (139-14 000 nm). Dabei hat das Virus die größte [[Infektiosität]] bei einer Länge von 790 nm.
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Das Virus besteht aus einer [[Virushülle]], die das [[Nukleokapsid]] umschließt. An die Hüllmembran assoziiert sind die [[Matrixprotein]]e [[VP40]] und [[VP24]]. Das [[integral]]e [[Transmembranprotein]] [[Glykoprotein]] [[GP]] ist als [[Homotrimer]] in der [[Membran]] verankert und ragt mit seiner [[glykolysiert]]en [[exoplasmatisch]]en [[Domäne]] ([[Glykoprotein]]-[[Spike]]s) aus der Membran heraus. Die Spikes haben eine Länge von 7 nm und liegen in Abständen von etwa 10 nm über die Membran verteilt vor.
 
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Das Virus besteht aus einer [[Virushülle]], die das [[Nukleokapsid]] umhüllt. An diese Hüllmembran assoziiert liegen die [[Matrixprotein]]e [[VP40]] und [[VP24]] lokalisiert vor. Das [[integral]]e [[Transmembranprotein]] [[Glykoprotein]] [[GP]] ist als [[Homotrimer]] in der [[Membran]] verankert und ragt mit seiner [[glykolysiert]]en [[exoplasmatisch]]en [[Domäne]] ([[Glykoprotein]]-[[Spike]]s) aus der Membran heraus. Die Spikes haben eine Größe von 7 nm und liegen in Abständen von 10 nm über die Membran verteilt vor.
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Über GP wird die Bindung des Virions an spezielle [[Rezeptor]]en und die Fusion der Virushülle mit der [[Wirtszelle]] vermittelt. Die Verbindung von Membran zum inneren Nukleokapsid wird durch die Matrixproteine VP40 und VP24 vermittelt.
 
Über GP wird die Bindung des Virions an spezielle [[Rezeptor]]en und die Fusion der Virushülle mit der [[Wirtszelle]] vermittelt. Die Verbindung von Membran zum inneren Nukleokapsid wird durch die Matrixproteine VP40 und VP24 vermittelt.

Version vom 11. August 2015, 14:53 Uhr

Synonyme: MARV
Englisch: marburg virus

1 Definition

Das Marburgvirus ist ein Vertreter der Familie der Filoviren. Es handelt sich um ein hochpathogenen Erreger, der die schwer verlaufende Infektionskrankheit Marburgfieber auslöst. Die Erkrankung geht mit Fieber und Blutungsstörungen einher, wobei die Sterblichkeitsrate bei 23%-25% liegt.

2 Morphologie

Morphologisch ist das Marburgvirus identisch mit dem Ebolavirus. Beide weisen aber eine unterschiedliche Antigenstruktur auf. Das zylinderförmige Virion hat einen konstanten Durchmesser von 80 nm. Die Länge ist hingegen variabel (139 bis 14.000 nm). Dabei hat das Virus die größte Infektiosität bei einer Länge von etwa 790 nm.

Das Virus besteht aus einer Virushülle, die das Nukleokapsid umschließt. An die Hüllmembran assoziiert sind die Matrixproteine VP40 und VP24. Das integrale Transmembranprotein Glykoprotein GP ist als Homotrimer in der Membran verankert und ragt mit seiner glykolysierten exoplasmatischen Domäne (Glykoprotein-Spikes) aus der Membran heraus. Die Spikes haben eine Länge von 7 nm und liegen in Abständen von etwa 10 nm über die Membran verteilt vor.

Über GP wird die Bindung des Virions an spezielle Rezeptoren und die Fusion der Virushülle mit der Wirtszelle vermittelt. Die Verbindung von Membran zum inneren Nukleokapsid wird durch die Matrixproteine VP40 und VP24 vermittelt.

Das Nukleokapsid selbst besteht aus einer Reihe von verschiedenen Virusproteinen:

NP ist eine Hauptkomponente des Nukleokapsids. Es entkapsidiert die vRNA und nimmt eine zentrale Rolle bei der Replikation und der Transkription, aber auch dem Zusammenbau der nativen Viren ein. Der Komplex aus VP35 und L dient als RNA-abhängige RNA-Polymerase. VP30 ist ebenfalls an der Transkription und der Replikation beteiligt, der genaue Mechanismus ist allerdings noch nicht geklärt.

3 Genom

Das Genom des Marburgvirus hat insgesamt eine Größe von 19 kb (19112 bp) und liegt als helikale, einzelsträngige, negative-sense RNA vor. Es kodiert für die 6 Strukturproteine und die nicht strukturgebende Polymerase L. Die Gene liegen als sogenannte Cistrone linear hintereinander. Alle besitzen hochkonservierte Start- und Stopcodone. Der 3'-Terminus ist nicht polyadenyliert, der 5'-Terminus hat keine Cap-Struktur.

Die Anordnung der Gene in 3′-5′-Leserichtung ist:

• 3′-UTR – NP – VP35 – VP40 –GP– VP30 – VP24 – L – 5′-UTR

4 Viruseintritt

Der genaue Mechanismus des Viruseintritts in die Wirtszelle ist noch nicht eindeutig geklärt. Es scheint aber das Cholesterin-Transportprotein NPC1 für die Vermittlung des Viruseintritts essentiell zu sein. Diesem Protein wird auch bei der Infektion der Wirtszelle mit dem Ebolavirus eine entscheidende Rolle zugesprochen.

Tierexperimentelle Untersuchungen zeigten, dass durch knock-down des NPC1-Gens über siRNA die Zellen nach einer Infektion mit dem Marburgvirus in einer 80%-Überlebensrate der Tiere resultierte.

Der Viruseintritt wird vermutlich über eine direkte Interaktion der glykolysierten Oberflächen-Spikes des GP mit NPC1 der Wirtszelle vermittelt. Es wird davon ausgegangen, dass GP direkt an die zweite "lysosomale" Domäne des NPC1 bindet.

Somit stellt NPC1 einen potentiellen Angriffspunkt für die Entwicklung einer gezielten virusstatischen Therapie dar.

Diese Seite wurde zuletzt am 11. August 2015 um 14:28 Uhr bearbeitet.

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