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Maltase-Glucoamylase

Version vom 7. März 2017, 09:28 Uhr von Nicht mehr aktiv :-( (Diskussion | Beiträge)

1 Definition

Die Maltase-Glucoamylase (MAG) ist ein Enzym zur hydrolytischen Spaltung von Kohlenhydraten. Es ist im Bürstensaum von Enterozyten lokalisiert.

2 Hintergrund

2.1 Die Verdauung der Kohlenhydrate

Die mit der Nahrung am häufigsten aufgenommenen Kohlenhydrate sind Glykogen und Stärke. Beide sind ausschließlich aus Glukosemolekülen aufgebaut, die α-glykosidisch miteinander verknüpft sind. Sie werden durch die α-Amylase der Speicheldrüsen (Ptyalin) und des Pankreas bis zu den Disacchariden Maltose mit einer α-1→4-glykosidischen Bindung und Isomaltose mit einer α-1→6-glykosidischen Bindung gespalten.

2.2 Die Spaltung der Kohlenhydrate

Neben Maltose und Isomaltose gelangen auch die Disaccharide Saccharose und Laktose als wichtigste Kohlenhydratlieferanten in den Darm. Dort können sie nur als Monosaccharide resorbiert werden. Erst durch geeignete Enzyme am intestinalen Bürstensaum, sog. Disaccharidasen, werden sie weiter zu Monosacchariden hydrolysiert.

3 Biochemie

Die Maltase-Glucoamylase spaltet von verschiedenen Polysacchariden Glukose von den nichtreduzierenden Enden der Glukoseketten ab. Glukose wird also von den Ketten-Enden abgelöst die einen Glucosylrest mit freier OH-Gruppe am Kohlstenstoffatom 4 (C4) exponieren.

Substrate der Maltase-Glucoamylase sind:

Die Aminosäuresequenz der Maltase-Glucoamylase und der ebenfalls im Bürstensaum der Enterozyten lokalisierten Saccharase-Isomaltase sind sehr ähnlich. Sie sind offenbar während der Evolution durch Verdoppelung eines Gens entstanden und haben so einen gemeinsamen Ursprung. Beide Enzyme hydrolysieren nur α-glykosidische Bindungen.

4 Literatur

Joachim Rassow: Duale Reihe Biochemie, Thieme Verlag, 2. Auflage

Fachgebiete: Biochemie

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