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Kollagen I: Unterschied zwischen den Versionen

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Dort ist Kollagen 1 wichtig für die Strukturbildung und mechanische Festigkeit sowie für die Interaktion mit anderen Bestandteilen der Extrazellulärmatrix.
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Dort ist Kollagen I wichtig für die Strukturbildung und mechanische Festigkeit sowie für die Interaktion mit anderen Bestandteilen der Extrazellulärmatrix.
  
 
==Struktur==
 
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Kollagen 1 ist ein fibrilläres Kollagen, das heißt ein zur Bildung von Fibrillen fähiges Kollagen: Kollagenmoleküle, die jeweils aus drei Peptidketten bestehen (Tripelhelix), lagern sich im Extrazellulärraum parallel aneinander und werden durch [[kovalente Bindung]]en quervernetzt. Dadurch sind sie sehr zugfest.  
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Kollagen I ist ein fibrilläres Kollagen, das heißt ein zur Bildung von Fibrillen fähiges Kollagen: Kollagenmoleküle, die jeweils aus drei [[Peptid]]ketten bestehen (Tripelhelix), lagern sich im Extrazellulärraum parallel aneinander und werden durch [[kovalente Bindung]]en quervernetzt. Dadurch sind sie sehr zugfest.  
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Kollagen I bildet meist recht dicke Fibrillen, die dann die typische Querstreifung aufweisen.
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* Alpha-1-Typ-I-Kollagen (COL1A1): Wird auf [[Chromosom 17]] an [[Genlokus]] 50.18-50.2 kodiert
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* Alpha-2-Typ-I-Kollagen (COL1A2): Wird auf [[Chromosom 7]] an [[Genlokus]] 94.39-94.43 kodiert
  
Kollagen 1 bildet meist recht dicke Fibrillen, die dann die typische Querstreifung aufweisen.
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==Synthese==
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Die Kollagensynthese verläuft sowohl intra- als auch [[extrazellulär]].
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* Intrazellulärer Abschnitt: Nach der [[Translation]] am rauen [[endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulum]] (RER) erfolgt zunächst die [[Hydroxylierung]] von [[Prolin]] und [[Lysin]] zu [[Hydroxyprolin]] und [[Hydroxylysin]]. Hierbei gewährleistet [[Vitamin C]] die korrekte [[Hydroxylierung]]. Im Anschluss erfolgt die [[Glykosylierung]] mittels [[Glykosyltransferase]]n. Der letzte Schritt der intrazellulären Synthese besteht aus der Ausbildung der Tripelhelix durch [[Wasserstoffbrückenbindung]]en und [[Disulfidbrücke]]n.
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* Extrazellulärer Abschnitt: Nach der [[Exozytose]] erfolgt zunächst eine Abspaltung der NC-Domänen der Kollagene, wobei [[Tropocollagen]] entsteht. Die Tropocollagene lagern sich nun über die Ausbildung von [[Schiff'sche Base|Schiff'schen Base]]n zu Kollagenfibrillen zusammen.
  
 
==Pathologie==
 
==Pathologie==
Zu den erblich bedingten Störungen der Kollagen-1-Synthese gehören die Glasknochenkrankheit ([[Osteogenesis imperfecta]]) und Formen des [[Ehlers-Danlos-Syndrom]]s, bei dem unter anderem die Haut und Gelenke überdehnbar sind.
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Zu den erblich bedingten Störungen der Kollagen-I-Synthese gehören die Glasknochenkrankheit ([[Osteogenesis imperfecta]]) und Formen des [[Ehlers-Danlos-Syndrom]]s, bei dem unter anderem die Haut und Gelenke überdehnbar sind.
  
Die Extrazellulärmatrix, die Tumore umgibt, besteht häufig vor allem aus Kollagen 1, was zu einer festeren Matrix führt. Beim [[Mamma-Karzinom]] konnte beobachtet werden, dass mit zunehmender Steifigkeit die regelhafte Anordnung der Zellen in [[Azinus | Azini]] verloren ging. Andererseits wird die Antitumorwirkung des Medikaments SSM (Specific Substance Maruyama) auf die verstärkte Kollagensynthese und damit vermutlich die Abkapselung der Tumore zurückgeführt. Weitere Forschungsarbeit ist hier notwendig.
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Die Extrazellulärmatrix, die Tumore umgibt, besteht häufig vor allem aus Kollagen 1, was zu einer festeren Matrix führt. Beim [[Mammakarzinom]] konnte beobachtet werden, dass mit zunehmender Steifigkeit die regelhafte Anordnung der Zellen in [[Azinus|Azini]] verloren ging. Andererseits wird die Antitumorwirkung des Wirkstoffs SSM ([[Specific Substance of Maruyama]]) auf die verstärkte Kollagensynthese und damit vermutlich die Abkapselung der Tumore zurückgeführt. Weitere Forschungsarbeit ist hier notwendig.
 
[[Fachgebiet:Biologie]]
 
[[Fachgebiet:Biologie]]
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[[Tag:Kollagen]]
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[[Tag:Osteogenesis imperfecta]]

Aktuelle Version vom 20. August 2019, 23:44 Uhr

Synonyme: Collagen I, Kollagen 1, Kollagen Typ I, Typ-I-Kollagen, Collagen 1

1 Definition

Kollagen I gehört zur Proteinfamilie der Kollagene, die wichtiger Bestandteil der Extrazellulärmatrix sind und von verschiedenen Zellen synthetisiert und sezerniert werden können.

2 Vorkommen und Funktion

Dort ist Kollagen I wichtig für die Strukturbildung und mechanische Festigkeit sowie für die Interaktion mit anderen Bestandteilen der Extrazellulärmatrix.

3 Struktur

Kollagen I ist ein fibrilläres Kollagen, das heißt ein zur Bildung von Fibrillen fähiges Kollagen: Kollagenmoleküle, die jeweils aus drei Peptidketten bestehen (Tripelhelix), lagern sich im Extrazellulärraum parallel aneinander und werden durch kovalente Bindungen quervernetzt. Dadurch sind sie sehr zugfest.

Kollagen I bildet meist recht dicke Fibrillen, die dann die typische Querstreifung aufweisen.

4 Einteilung

Kollagen I kommt in zwei Typen vor:

5 Synthese

Die Kollagensynthese verläuft sowohl intra- als auch extrazellulär.

6 Pathologie

Zu den erblich bedingten Störungen der Kollagen-I-Synthese gehören die Glasknochenkrankheit (Osteogenesis imperfecta) und Formen des Ehlers-Danlos-Syndroms, bei dem unter anderem die Haut und Gelenke überdehnbar sind.

Die Extrazellulärmatrix, die Tumore umgibt, besteht häufig vor allem aus Kollagen 1, was zu einer festeren Matrix führt. Beim Mammakarzinom konnte beobachtet werden, dass mit zunehmender Steifigkeit die regelhafte Anordnung der Zellen in Azini verloren ging. Andererseits wird die Antitumorwirkung des Wirkstoffs SSM (Specific Substance of Maruyama) auf die verstärkte Kollagensynthese und damit vermutlich die Abkapselung der Tumore zurückgeführt. Weitere Forschungsarbeit ist hier notwendig.

Diese Seite wurde zuletzt am 20. August 2019 um 23:44 Uhr bearbeitet.

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