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Iron regulatory protein: Unterschied zwischen den Versionen

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Iron regulatory proteins, zu deutsch "Eisen-regulierte Proteine", steuern die Expression von [[Gen]]en, die an der Kontrolle des [[intrazellulär]]en Eisenstoffwechsels beteiligt sind. Die beiden Varianten IRP-1 und IRP-2 binden im Zytoplasma an [[mRNA]] und kontrollieren die Translation von [[Ferritin]], [[Transferrin-Rezeptor]]en (TfRs) und anderen Proteinen, indem sie an ein sog. iron-responsive element (IRE) binden, das auf der [[5'-UTR]] lokalisiert ist.  
 
Iron regulatory proteins, zu deutsch "Eisen-regulierte Proteine", steuern die Expression von [[Gen]]en, die an der Kontrolle des [[intrazellulär]]en Eisenstoffwechsels beteiligt sind. Die beiden Varianten IRP-1 und IRP-2 binden im Zytoplasma an [[mRNA]] und kontrollieren die Translation von [[Ferritin]], [[Transferrin-Rezeptor]]en (TfRs) und anderen Proteinen, indem sie an ein sog. iron-responsive element (IRE) binden, das auf der [[5'-UTR]] lokalisiert ist.  
  
Wenn in der Zelle ein Eisenmangel vorliegt, binden die IRPs mit hoher Affinität an die IREs und unterdrücken dadurch die weitere [[Transkription]] von Ferritin. Liegt ein Eisenüberschuss vor, verlieren die IRPs die Eigenschaft an IREs zu binden, und beschleunigen dadurch die [[Translation]] von Ferritin.  
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Wenn in der Zelle ein Mangel an [[Eisen]] vorliegt, binden die IRPs mit hoher Affinität an die IREs und unterdrücken dadurch die weitere [[Transkription]] von Ferritin. Liegt ein Eisenüberschuss vor, verlieren die IRPs die Eigenschaft an IREs zu binden, und beschleunigen dadurch die [[Translation]] von Ferritin.  
  
 
IRP-1 and IRP-2 haben eine weitgehend homologe Proteinsequenz, unterscheiden sich aber in ihrer Gewebeverteilung und in ihrem Regulationsmechanismus. IRP-1 kommt in Körperzellen generell häufiger vor und verfügt zusätzlich über [[Aconitase]]-Aktivität. IRP-2 hat keine Aconitase-Aktivität spricht dafür aber ein exklusives IRE-Subset an. Bei hohen Eisenspiegeln wird IRP-2 rasch von Proteasomen degradiert.
 
IRP-1 and IRP-2 haben eine weitgehend homologe Proteinsequenz, unterscheiden sich aber in ihrer Gewebeverteilung und in ihrem Regulationsmechanismus. IRP-1 kommt in Körperzellen generell häufiger vor und verfügt zusätzlich über [[Aconitase]]-Aktivität. IRP-2 hat keine Aconitase-Aktivität spricht dafür aber ein exklusives IRE-Subset an. Bei hohen Eisenspiegeln wird IRP-2 rasch von Proteasomen degradiert.

Version vom 7. Februar 2004, 20:01 Uhr

Synonym: iron-regulated protein
Abkürzung: IRP

Iron regulatory proteins, zu deutsch "Eisen-regulierte Proteine", steuern die Expression von Genen, die an der Kontrolle des intrazellulären Eisenstoffwechsels beteiligt sind. Die beiden Varianten IRP-1 und IRP-2 binden im Zytoplasma an mRNA und kontrollieren die Translation von Ferritin, Transferrin-Rezeptoren (TfRs) und anderen Proteinen, indem sie an ein sog. iron-responsive element (IRE) binden, das auf der 5'-UTR lokalisiert ist.

Wenn in der Zelle ein Mangel an Eisen vorliegt, binden die IRPs mit hoher Affinität an die IREs und unterdrücken dadurch die weitere Transkription von Ferritin. Liegt ein Eisenüberschuss vor, verlieren die IRPs die Eigenschaft an IREs zu binden, und beschleunigen dadurch die Translation von Ferritin.

IRP-1 and IRP-2 haben eine weitgehend homologe Proteinsequenz, unterscheiden sich aber in ihrer Gewebeverteilung und in ihrem Regulationsmechanismus. IRP-1 kommt in Körperzellen generell häufiger vor und verfügt zusätzlich über Aconitase-Aktivität. IRP-2 hat keine Aconitase-Aktivität spricht dafür aber ein exklusives IRE-Subset an. Bei hohen Eisenspiegeln wird IRP-2 rasch von Proteasomen degradiert.

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