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Glykoprotein IIb/IIIa: Unterschied zwischen den Versionen

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Das '''Glykoprotein IIb/IIIa''' ist ein zusammengesetztes [[Glykoprotein]] aus der Familie der [[Integrin]]e; es wird auch als "Fibrinogen-Rezeptor" bezeichnet. Es kommt auf der Oberfläche von [[Thrombozytenaktivierung|aktivierten Thrombozyten]] vor.  
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Das '''Glykoprotein IIb/IIIa''' ist ein zusammengesetztes [[Glykoprotein]] aus der Familie der [[Integrin]]e; es wird auch als "Fibrinogen-Rezeptor" bezeichnet. Es kommt auf der Oberfläche von [[Thrombozytenaktivierung|aktivierten Thrombozyten]] vor und gehört zu den [[Thrombozytenglykoprotein]]en.  
  
 
==Biochemie==
 
==Biochemie==
Glykoprotein IIb/IIIa kann sowohl den [[von-Willebrand-Faktor]] (vWF) als auch [[Fibrinogen]] binden und fördert somit die [[Thrombozytenaggregation|Aggregation]] der [[Thrombozyt]]en. Bevor das Glykoprotein seine Funktion als [[Rezeptor]] wahrnehmen kann, muss es eine [[Konformation]]sänderung durchlaufen, die durch die Bindung von vWF an das Glykoprotein Ib/IX/V ([[von-Willebrand-Rezeptor]]) getriggert wird.
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Glykoprotein IIb/IIIa ist ein  [[Heterodimer]], die beiden [[Untereinheit]]en sind nicht-kovalent assoziiert. Auf der Oberfläche eines Thrombozyten befinden sich ca. 50.000 bis 80.000 GPIIb/IIIa. Das Gen für beide Glykoproteine liegt auf [[Chromosom 17]]. Ein [[Single Nucleotide Polymorphism]] des GPIIIa ist Ursache der wichtigsten [[Blutgruppensystem|thrombozytären Blutgruppe]], [[Humanes Plättchenantigen|HPA-1]].
  
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Glykoprotein IIb/IIIa kann den [[von-Willebrand-Faktor]] (vWF), [[Fibronektin]] sowie [[Fibrinogen]] binden und fördert somit die [[Thrombozytenaggregation|Aggregation]] der [[Thrombozyt]]en. Bevor das Glykoprotein seine Funktion als [[Rezeptor|Fibrinogen-Rezeptor]] wahrnehmen kann, muss es eine [[Konformation]]sänderung durchlaufen, die durch die Bindung von vWF an das Glykoprotein Ib/IX/V ([[von-Willebrand-Faktor-Rezeptor]]) getriggert wird.
 
==Klinik==
 
==Klinik==
 
Die Rolle des GPIIb/IIIa macht man sich bei der medikamentösen [[Thrombozytenaggregationshemmer|Thrombozytenfunktionshemmung]] zu Nutze. [[Glykoprotein-IIb/IIIa-Rezeptorantagonisten]] hemmen durch eine Blockade des Rezeptors die [[Thrombozytenadhäsion]] und -aggregation.
 
Die Rolle des GPIIb/IIIa macht man sich bei der medikamentösen [[Thrombozytenaggregationshemmer|Thrombozytenfunktionshemmung]] zu Nutze. [[Glykoprotein-IIb/IIIa-Rezeptorantagonisten]] hemmen durch eine Blockade des Rezeptors die [[Thrombozytenadhäsion]] und -aggregation.
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Aktuelle Version vom 21. Dezember 2018, 18:33 Uhr

Synonyme: Fibrinogen-Rezeptor, Integrin αIIbβ3, CD41/CD61
Abkürzung: GPIIb/IIIa

1 Definition

Das Glykoprotein IIb/IIIa ist ein zusammengesetztes Glykoprotein aus der Familie der Integrine; es wird auch als "Fibrinogen-Rezeptor" bezeichnet. Es kommt auf der Oberfläche von aktivierten Thrombozyten vor und gehört zu den Thrombozytenglykoproteinen.

2 Biochemie

Glykoprotein IIb/IIIa ist ein Heterodimer, die beiden Untereinheiten sind nicht-kovalent assoziiert. Auf der Oberfläche eines Thrombozyten befinden sich ca. 50.000 bis 80.000 GPIIb/IIIa. Das Gen für beide Glykoproteine liegt auf Chromosom 17. Ein Single Nucleotide Polymorphism des GPIIIa ist Ursache der wichtigsten thrombozytären Blutgruppe, HPA-1.

Glykoprotein IIb/IIIa kann den von-Willebrand-Faktor (vWF), Fibronektin sowie Fibrinogen binden und fördert somit die Aggregation der Thrombozyten. Bevor das Glykoprotein seine Funktion als Fibrinogen-Rezeptor wahrnehmen kann, muss es eine Konformationsänderung durchlaufen, die durch die Bindung von vWF an das Glykoprotein Ib/IX/V (von-Willebrand-Faktor-Rezeptor) getriggert wird.

3 Klinik

Die Rolle des GPIIb/IIIa macht man sich bei der medikamentösen Thrombozytenfunktionshemmung zu Nutze. Glykoprotein-IIb/IIIa-Rezeptorantagonisten hemmen durch eine Blockade des Rezeptors die Thrombozytenadhäsion und -aggregation.

Eine angeborene Störung des Glykoproteins IIb/IIIa liegt bei der Glanzmann-Thrombasthenie vor.

4 Quellen

  • Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. Berlin Heidelberg 2014.
  • Silbernagl/Despopoulos: Taschenatlas Physiologie. Stuttgart 2012.

Diese Seite wurde zuletzt am 21. Dezember 2018 um 18:33 Uhr bearbeitet.

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