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Glykoprotein IIb/IIIa: Unterschied zwischen den Versionen

 
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Das Glykoprotein IIb/IIIa gehört zur Familie der Integrine ([[Integrin]] α<sub>IIb</sub>β<sub>3</sub>) und wird auch als [[Fibrinogen]]-Rezeptor bezeichnet. Es kommt auf der Oberfläche von aktivierten [[Thrombozyt]]en vor. Als Rezeptor kann es sowohl [[von-Willebrand-Faktor]] als auch Fibrinogen binden und fördert somit die Aggregation der Thrombozyten. Bevor das Glykoprotein seine Funktion als Rezeptor wahrnehmen kann, muss es eine Konformationsänderung durchlaufen, die durch die Bindung von vWF an das GPIb/IX (vWF-Rezeptor) getriggert wird.
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''Synonyme: Fibrinogen-Rezeptor, Integrin α<sub>IIb</sub>β<sub>3</sub>, CD41/CD61''<br>
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''Abkürzung: GPIIb/IIIa''
  
Die Rolle des GPIIb/IIIa macht man sich bei der medikamentösen Thrombozytenfunktionshemmung zu Nutzen. GPIIb/IIIa-Antagonisten hemmen durch eine Blockade des Rezeptors die Thrombozytenadhäsion und -aggregation.
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==Definition==
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Das '''Glykoprotein IIb/IIIa''' ist ein zusammengesetztes [[Glykoprotein]] aus der Familie der [[Integrin]]e; es wird auch als "Fibrinogen-Rezeptor" bezeichnet. Es kommt auf der Oberfläche von [[Thrombozytenaktivierung|aktivierten Thrombozyten]] vor und gehört zu den [[Thrombozytenglykoprotein]]en.  
  
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==Biochemie==
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Glykoprotein IIb/IIIa ist ein  [[Heterodimer]], die beiden [[Untereinheit]]en sind nicht-kovalent assoziiert. Auf der Oberfläche eines Thrombozyten befinden sich ca. 50.000 bis 80.000 GPIIb/IIIa. Das Gen für beide Glykoproteine liegt auf [[Chromosom 17]]. Ein [[Single Nucleotide Polymorphism]] des GPIIIa ist Ursache der wichtigsten [[Blutgruppensystem|thrombozytären Blutgruppe]], [[Humanes Plättchenantigen|HPA-1]].
  
Quellen:
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Glykoprotein IIb/IIIa kann den [[von-Willebrand-Faktor]] (vWF), [[Fibronektin]] sowie [[Fibrinogen]] binden und fördert somit die [[Thrombozytenaggregation|Aggregation]] der [[Thrombozyt]]en. Bevor das Glykoprotein seine Funktion als [[Rezeptor|Fibrinogen-Rezeptor]] wahrnehmen kann, muss es eine [[Konformation]]sänderung durchlaufen, die durch die Bindung von vWF an das Glykoprotein Ib/IX/V ([[von-Willebrand-Faktor-Rezeptor]]) getriggert wird.
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==Klinik==
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Die Rolle des GPIIb/IIIa macht man sich bei der medikamentösen [[Thrombozytenaggregationshemmer|Thrombozytenfunktionshemmung]] zu Nutze. [[Glykoprotein-IIb/IIIa-Rezeptorantagonisten]] hemmen durch eine Blockade des Rezeptors die [[Thrombozytenadhäsion]] und -aggregation.
  
Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. Berlin Heidelberg 2014.
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Eine angeborene Störung des Glykoproteins IIb/IIIa liegt bei der [[Glanzmann-Thrombasthenie]] vor.
Silbernagl/Despopoulos: Taschenatlas Physiologie. Stuttgart 2012.
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==Quellen==
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* Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. Berlin Heidelberg 2014.
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* Silbernagl/Despopoulos: Taschenatlas Physiologie. Stuttgart 2012.
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[[Fachgebiet:Biochemie]]
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[[Fachgebiet:Hämostaseologie]]
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[[Tag:Glykoprotein]]
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[[Tag:Rezeptor]]
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[[Tag:Thrombozyt]]
 
[[Tag:Thrombozytenaggregation]]
 
[[Tag:Thrombozytenaggregation]]
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[[Tag:Thrombozytenfunktion]]

Aktuelle Version vom 21. Dezember 2018, 18:33 Uhr

Synonyme: Fibrinogen-Rezeptor, Integrin αIIbβ3, CD41/CD61
Abkürzung: GPIIb/IIIa

1 Definition

Das Glykoprotein IIb/IIIa ist ein zusammengesetztes Glykoprotein aus der Familie der Integrine; es wird auch als "Fibrinogen-Rezeptor" bezeichnet. Es kommt auf der Oberfläche von aktivierten Thrombozyten vor und gehört zu den Thrombozytenglykoproteinen.

2 Biochemie

Glykoprotein IIb/IIIa ist ein Heterodimer, die beiden Untereinheiten sind nicht-kovalent assoziiert. Auf der Oberfläche eines Thrombozyten befinden sich ca. 50.000 bis 80.000 GPIIb/IIIa. Das Gen für beide Glykoproteine liegt auf Chromosom 17. Ein Single Nucleotide Polymorphism des GPIIIa ist Ursache der wichtigsten thrombozytären Blutgruppe, HPA-1.

Glykoprotein IIb/IIIa kann den von-Willebrand-Faktor (vWF), Fibronektin sowie Fibrinogen binden und fördert somit die Aggregation der Thrombozyten. Bevor das Glykoprotein seine Funktion als Fibrinogen-Rezeptor wahrnehmen kann, muss es eine Konformationsänderung durchlaufen, die durch die Bindung von vWF an das Glykoprotein Ib/IX/V (von-Willebrand-Faktor-Rezeptor) getriggert wird.

3 Klinik

Die Rolle des GPIIb/IIIa macht man sich bei der medikamentösen Thrombozytenfunktionshemmung zu Nutze. Glykoprotein-IIb/IIIa-Rezeptorantagonisten hemmen durch eine Blockade des Rezeptors die Thrombozytenadhäsion und -aggregation.

Eine angeborene Störung des Glykoproteins IIb/IIIa liegt bei der Glanzmann-Thrombasthenie vor.

4 Quellen

  • Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. Berlin Heidelberg 2014.
  • Silbernagl/Despopoulos: Taschenatlas Physiologie. Stuttgart 2012.

Diese Seite wurde zuletzt am 21. Dezember 2018 um 18:33 Uhr bearbeitet.

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