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Glykoprotein IIb/IIIa: Unterschied zwischen den Versionen

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Die Rolle des GPIIb/IIIa macht man sich bei der medikamentösen Thrombozytenfunktionshemmung zu Nutzen. GPIIb/IIIa-Antagonisten hemmen durch eine Blockade des Rezeptors die Thrombozytenadhäsion und -aggregation.
 
Die Rolle des GPIIb/IIIa macht man sich bei der medikamentösen Thrombozytenfunktionshemmung zu Nutzen. GPIIb/IIIa-Antagonisten hemmen durch eine Blockade des Rezeptors die Thrombozytenadhäsion und -aggregation.
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Quellen:
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Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. Berlin Heidelberg 2014.
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Silbernagl/Despopoulos: Taschenatlas Physiologie. Stuttgart 2012.
 
[[Tag:Thrombozytenaggregation]]
 
[[Tag:Thrombozytenaggregation]]

Version vom 3. Mai 2015, 20:48 Uhr

Das Glykoprotein IIb/IIIa gehört zur Familie der Integrine (Integrin αIIbβ3) und wird auch als Fibrinogen-Rezeptor bezeichnet. Es kommt auf der Oberfläche von aktivierten Thrombozyten vor. Als Rezeptor kann es sowohl von-Willebrand-Faktor als auch Fibrinogen binden und fördert somit die Aggregation der Thrombozyten. Bevor das Glykoprotein seine Funktion als Rezeptor wahrnehmen kann, muss es eine Konformationsänderung durchlaufen, die durch die Bindung von vWF an das GPIb/IX (vWF-Rezeptor) getriggert wird.

Die Rolle des GPIIb/IIIa macht man sich bei der medikamentösen Thrombozytenfunktionshemmung zu Nutzen. GPIIb/IIIa-Antagonisten hemmen durch eine Blockade des Rezeptors die Thrombozytenadhäsion und -aggregation.


Quellen:

Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. Berlin Heidelberg 2014. Silbernagl/Despopoulos: Taschenatlas Physiologie. Stuttgart 2012.

Diese Seite wurde zuletzt am 21. Dezember 2018 um 18:33 Uhr bearbeitet.

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