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Fibrin: Unterschied zwischen den Versionen

 
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Fibrin: fibr- ist ein Wortteil mit der Bedeutung Faser vom lat. fibra.
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''von lateinisch: fibra - Faser''
  
Fibrin ist ein hochmolekulares nicht wasserlösliches Protein, das bei der Blutgerinnung durch enzymatische Einwirkung von Thrombin aus Fibrinogen (Gerinnungsfaktor I) entsteht.
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'''Fibrin''' ist ein hochmolekulares, nicht wasserlösliches [[Protein]], das bei der [[Blutgerinnung]] durch enzymatische Einwirkung von [[Thrombin]] aus [[Fibrinogen]] (Gerinnungsfaktor I) entsteht.
  
Das aus der inaktiven Vorstufe Prothrombin gebildete Thrombin ist eine Endopeptidase, welche jeweils eine Arginylglycinbindung in den alpha-Ketten und den beta-Ketten des Fibrinogenmoleküls hydrolisiert. Durch die Abspaltung der vier Polypeptide wird das Molekulargewicht des Fibrinogens von 340 000 auf 270 000 beim Fibrin reduziert. Das Fibrin polymerisert zunächst unter Ausbildung von nichtkovalenten Bindungen. Die Einwirkung des fibrinstabilisierenden Faktors (Gerinnungsfaktor XIII) führt letztlich zur Bildung von kovalenten Peptidbindungen im Fibrinnetwerk.
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Das aus der inaktiven Vorstufe [[Prothrombin]] gebildete Thrombin ist eine [[Endopeptidase]], welche jeweils eine [[Arginylglycinbindung]] in den α-Ketten und den β-Ketten des Fibrinogenmoleküls hydrolisiert. Durch die Abspaltung der vier Polypeptide wird das Molekulargewicht des Fibrinogens von 340.000 [[Dalton]] auf etwa 270.000 Dalton beim Fibrin reduziert. Das Fibrin [[Polymerisation|polymerisert]] zunächst unter Ausbildung von [[nicht-kovalent]]en Bindungen. Die Einwirkung des fibrinstabilisierenden Faktors (Gerinnungsfaktor XIII) führt letztlich zur Bildung von [[kovalent]]en Peptidbindungen im Fibrinnetzwerk.

Version vom 12. August 2004, 16:47 Uhr

von lateinisch: fibra - Faser

Fibrin ist ein hochmolekulares, nicht wasserlösliches Protein, das bei der Blutgerinnung durch enzymatische Einwirkung von Thrombin aus Fibrinogen (Gerinnungsfaktor I) entsteht.

Das aus der inaktiven Vorstufe Prothrombin gebildete Thrombin ist eine Endopeptidase, welche jeweils eine Arginylglycinbindung in den α-Ketten und den β-Ketten des Fibrinogenmoleküls hydrolisiert. Durch die Abspaltung der vier Polypeptide wird das Molekulargewicht des Fibrinogens von 340.000 Dalton auf etwa 270.000 Dalton beim Fibrin reduziert. Das Fibrin polymerisert zunächst unter Ausbildung von nicht-kovalenten Bindungen. Die Einwirkung des fibrinstabilisierenden Faktors (Gerinnungsfaktor XIII) führt letztlich zur Bildung von kovalenten Peptidbindungen im Fibrinnetzwerk.

Fachgebiete: Biochemie, Histologie

Diese Seite wurde zuletzt am 12. März 2019 um 21:15 Uhr bearbeitet.

Danke ... sehr schön...
#1 am 06.02.2019 von Zurab Lekuridze (Arzt | Ärztin)

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