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Desensitisierung: Unterschied zwischen den Versionen

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Die '''Desensitiesierung''' ist ein [[Biochemie|biochemischer]] Mechanismus, um eine Überstimulation einer [[Zelle]] durch [[Hormon]]e oder deren [[Agonist]]en zu vermeiden.
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Die '''Desensitisierung''' ist ein [[Biochemie|biochemischer]] Mechanismus, um eine Überstimulation einer [[Zelle]] durch [[Hormon]]e, deren [[Agonist]]en oder andere Signalmoleküle zu vermeiden.
  
 
==Biochemie==
 
==Biochemie==
Damit eine Zelle nicht durch ein Hormon oder deren Agonist überstimuliert wird, existieren Regulationsmechanismen für [[Oberflächenrezeptor]]en. Auf der Ebene eines Rezeptors erfolgt dies über die Desensitisierung und anschließende Internalisierung, um eine Überreizung zu verhindern.
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Damit eine Zelle nicht durch ein Signalmolekül überstimuliert wird, existieren Regulationsmechanismen für [[Oberflächenrezeptor]]en. Auf der Ebene eines Rezeptors erfolgt dies über die Desensitisierung und anschließende [[Internalisierung]] in die Zelle über [[Endozytose]]. Bekanntestes Beispiel für Rezeptoren, die über Desensitisierung abgeschaltet werden, sind die [[G-Protein-gekoppelter Rezeptor|G-Protein-gekoppelten Rezeptoren]]. Bei der Desensitisierung werden dabei zwei Mechanismen unterschieden:
  
Damit die Desensitisierung erfolgen kann, muss der Oberflächenrezeptor vorerst durch [[Phosphorylierung]] markiert und somit für die anschließende Internalisierung vorbereitet werden. Der somit markierte Rezeptor wird durch [[Arrestin]]e erkannt und anschließend mittels [[Endozytose]] in die Zelle transportiert. Der Rezeptor wird dann entweder recycelt, resensitiviert und erneut in die [[Zellmembran]] eingebaut oder gar in [[Lysosome]]n [[proteolytisch]] abgebaut. Letzteres führt zu einer längeren Auslöschung der jeweiligen Signaltransduktion.
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===Homologe Desensitisierung ===
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Bei der sogenannten homologen Desensitisierung wird der Rezeptor, der einen [[Ligand]]en gebunden hat, durch eine [[Kinase]] ([[G-Protein-gekoppelte Rezeptorkinase]], GRK) [[Phosphorylierung|phosphoryliert]]. Diese Phosphorylierung stabilisiert die Bindung zwischen dem Rezeptor und [[Arrestin]]en. Dadurch wird die Interaktion mit dem [[G-Protein]] verhindert und die Signalweiterleitung unterbrochen.
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Bei der sogenannten heterologen Desensitisierung wird die Signalkette eines Rezeptors unabhängig von der Ligandenbindung unterbrochen bzw. reduziert. Ursächlich dafür ist die Aktivierung anderer Rezeptoren auf der Zelloberfläche. Diese aktivieren über [[Second messenger]] Kinasen wie die [[Proteinkinase A]] oder [[Proteinkinase C|C]], die nicht den aktivierten Rezeptor selbst phosphorylieren, sondern andere, inaktive Rezeptoren.
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Die Bindung von Arrestinen induziert die Internalisierung der entsprechenden Rezeptoren. Über [[rezeptorvermittelte Endozytose]] werden sie in die Zelle aufgenommen und recycelt und erneut in die [[Zellmembran]] eingebaut. Dieser Prozess wird auch als [[Resensitisierung]] bezeichnet. Alternativ werden die Rezeptoren in [[Lysosome]]n [[proteolytisch]] abgebaut. Letzteres führt zu einer längeren Auslöschung der jeweiligen Signaltransduktion.
 
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Aktuelle Version vom 16. Februar 2017, 21:46 Uhr

Synonym: Desensibilisierung

1 Definition

Die Desensitisierung ist ein biochemischer Mechanismus, um eine Überstimulation einer Zelle durch Hormone, deren Agonisten oder andere Signalmoleküle zu vermeiden.

2 Biochemie

Damit eine Zelle nicht durch ein Signalmolekül überstimuliert wird, existieren Regulationsmechanismen für Oberflächenrezeptoren. Auf der Ebene eines Rezeptors erfolgt dies über die Desensitisierung und anschließende Internalisierung in die Zelle über Endozytose. Bekanntestes Beispiel für Rezeptoren, die über Desensitisierung abgeschaltet werden, sind die G-Protein-gekoppelten Rezeptoren. Bei der Desensitisierung werden dabei zwei Mechanismen unterschieden:

2.1 Homologe Desensitisierung

Bei der sogenannten homologen Desensitisierung wird der Rezeptor, der einen Liganden gebunden hat, durch eine Kinase (G-Protein-gekoppelte Rezeptorkinase, GRK) phosphoryliert. Diese Phosphorylierung stabilisiert die Bindung zwischen dem Rezeptor und Arrestinen. Dadurch wird die Interaktion mit dem G-Protein verhindert und die Signalweiterleitung unterbrochen.

2.2 Heterologe Desensitisierung

Bei der sogenannten heterologen Desensitisierung wird die Signalkette eines Rezeptors unabhängig von der Ligandenbindung unterbrochen bzw. reduziert. Ursächlich dafür ist die Aktivierung anderer Rezeptoren auf der Zelloberfläche. Diese aktivieren über Second messenger Kinasen wie die Proteinkinase A oder C, die nicht den aktivierten Rezeptor selbst phosphorylieren, sondern andere, inaktive Rezeptoren.

Die Bindung von Arrestinen induziert die Internalisierung der entsprechenden Rezeptoren. Über rezeptorvermittelte Endozytose werden sie in die Zelle aufgenommen und recycelt und erneut in die Zellmembran eingebaut. Dieser Prozess wird auch als Resensitisierung bezeichnet. Alternativ werden die Rezeptoren in Lysosomen proteolytisch abgebaut. Letzteres führt zu einer längeren Auslöschung der jeweiligen Signaltransduktion.

Fachgebiete: Biochemie, Physiologie

Diese Seite wurde zuletzt am 16. Februar 2017 um 21:46 Uhr bearbeitet.

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