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Defensin: Unterschied zwischen den Versionen

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==Definition==
'''Defensine''' sind [[Peptid]]e, die aus ca. 33-50 [[Aminosäure]]n bestehen und unter anderem von den [[Neutrophiler Granulozyt|neutrophilen Granulozyten]] und den [[Epithelzelle]]n produziert werden. Man findet sie auf der [[Haut]] und [[Schleimhaut]] aller tierischen [[Organismus|Organismen]]. Sie dienen der [[Unspezifische Immunabwehr|unspezifischen Immunabwehr]] von [[mikrobiell]]en [[Erreger]]n.
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'''Defensine''' sind [[Antimikrobielles Peptid|antimikrobielle Peptide]], die aus etwa 30 bis 50 [[Aminosäure]]n bestehen. Sie weisen im Molekül mehrere [[Disulfidbrücke]]n aus, die für ihre räumliche Struktur essentiell sind.
  
==Wirkungsweise==
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==Hintergrund==
Die Wirkungsweise der Defensine ist noch nicht vollständig geklärt. Man weiss jedoch, dass Defensine [[kation]]ische und [[hydrophob]]e Aminosäurereste  besitzen, die mit negativen Ladungen der Erregermembran interagieren und sie so [[permeabel]] für das weitere Eindringen von Defensinen und anderen Abwehrstoffen machen. So können Defensine auch innerhalb der Erregerzelle mit der [[DNA]] oder [[RNA]] interagieren. Da dieser Mechanismus relativ unspezifisch ist, ist das Wirkungsspektrum des Defensine entsprechend breit.
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Defensine kommen bei allen Tieren und höheren Pflanzen vor. Sie werden unter anderem von [[Neutrophiler Granulozyt|neutrophilen Granulozyten]] und [[Epithelzelle]]n produziert werden. Beim Menschen dienen sie der [[Unspezifische Immunabwehr|unspezifischen Immunabwehr]] von [[mikrobiell]]en [[Erreger]]n und werden physiologisch ständig in geringen Mengen produziert, um die mikrobielle [[Homöostase]] der Grenzflächen aufrecht zu erhalten.
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Die Wirkungsweise der Defensine ist bisher (2019) noch nicht vollständig geklärt. Vermutlich interagieren ihre [[kationisch]]en und [[hydrophob]]en [[Aminosäure]]reste mit der negativen Ladung der Erregermembran. Dadurch steigt die [[Permeabilität]] der Membran und es entsteht eine Pore, sodass weitere Defensinmoleküle in das [[Periplasma]] gelangen. Innerhalb der Erregerzelle können sie dann mit der [[DNA]] oder [[RNA]] interagieren. Die bakterielle Zellmembran wird bevorzugt attackiert, da sie mehr negative Ladungen als die der eukaryotischen Zelle enthält. In höheren Konzentrationen wirken Defensine jedoch auch zytotoxisch auf die Wirtszellen.
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''3D-Modell: Menschliches Beta-Defensin''
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==Defensine beim Menschen==
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Defensine sind ein Bestandteil des [[Unspezifisches Immunsystem|unspezifischen Immunsystems]]. Die hohe Konzentration in der Muttermilch spielt eine wichtige Rolle für den neonatalen immunologischen Schutz ("[[Nestschutz]]"). Neben ihrer antimikrobiellen Wirkung spielen sie auch eine Rolle bei Entzündungsprozessen, bei der [[Wundheilung]] und bei der Regulation der [[Spezifische Immunreaktion|spezifischen Immunantwort]].
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Beim Menschen sind bisher zehn Defensine beschrieben worden, die alle durch ein gemeinsames [[Gen]]-Cluster auf dem [[Chromosom]] 8 an [[Genlokus]] 8p23.1 kodiert werden. Sie werden in zwei Gruppen unterteilt:
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* [[α-Defensin]]e (human neutrophil defensins, HNP) werden vor allem von [[Neutrophiler Granulozyt|neutrophilen Granulozyten]], [[NK-Zelle]]n und bestimmten [[T-Zelle]]n exprimiert. Einige Subtypen ([[DEFA5]], [[DEFA6]]) finden sich in den [[Paneth-Zelle]]n des [[Dünndarm]]s, wo sie wahrscheinlich die Zusammensetzung des [[Mikrobiom]]s beeinflussen.
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* [[β-Defensin]]e (human β-Defensins, hBD) werden dagegen hauptsächlich von [[Epithelzelle]]n sezerniert. Sie sind im Körper weit verbreitet. Unter anderem findet man sie auf [[Haut]], [[Zunge]] und [[Kornea]] sowie in den [[Atemwege]]n und im [[Ösophagus]].
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===α-Defensin 1 bis 3===
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Die humanen α-Defensine 1, 2 und 3 ([[DEFA1]], [[DEFA2]] und [[DEFA3]]) werden von [[Dendritische Zelle|dendritischen Zellen]] und neutrophilen Granulozyten sezerniert und haben antibakterielle, fungizide, antivirale und antiparasitäre Eigenschaften. In einer Studie konnte gezeigt werden, dass der Umfang ihrer Expression durch den [[Cholesterin]]spiegel im Serum beeinflusst wird.<ref name="Defensin1-3">Li XY et al. [https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0198885914004546 Upregulated expression of human alpha-defensins 1, 2 and 3 in hypercholesteremia and its relationship with serum lipid levels], Human Immunology Volume 75, Issue 11, November 2014, Pages 1104-1109, abgerufen am 14.06.2019</ref> Auch bei Menschen mit [[Diabetes mellitus]] werden erhöhte Spiegel nachgewiesen. α-Defensin 1 stellt möglicherweise einen therapeutischen Ansatz zur Neutralisation von [[Milzbrandtoxin]] dar.<ref name="AX">Chun Kim et al. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC555714/ Human α-defensins neutralize anthrax lethal toxin and protect against its fatal consequences], Proc Natl Acad Sci U S A. 2005 Mar 29; 102(13): 4830–4835, abgerufen am 14.06.2019</ref>
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===α-Defensin 4===
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Das humane α-Defensin 4 ([[DEFA4]]) wird auch als Corticostatin bezeichnet, da es die [[ACTH]]-abhängige [[Glukokortikoidsynthese]] hemmt. Es wird hauptsächlich von neutrophilen Granulozyten synthetisiert und sezerniert.
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===α-Defensin 5===
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Der primäre Syntheseort von α-Defensin 5 ([[DEFA5]]) sind die [[Paneth-Zelle]]n im [[Ileum]]. Außerdem wird es in neutrophilen Granulozyten und Epithelzellen des [[Intestinum]]s, der [[Atemwege]] und des [[Urogenitaltrakt]]s gebildet.
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===α-Defensin 6===
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α-Defensin 6 ([[DEFA6]]) wird nur durch intestinale Paneth-Zellen in den [[Lieberkühn-Krypten]] des [[Dünndarm]]s synthetisiert. Das Peptid wird zuerst von [[Thioredoxin]], einem Enzym der Paneth-Zellen, verkürzt. Dann heftet es sich an die Oberfläche von Bakterien. Dort entsteht ein feines System von Peptidfibrillen, die das Bakterium umhüllt ([[microbial trapping]]).<ref name="Defensin6">Chu H et al. [https://science.sciencemag.org/content/337/6093/477 Human α-Defensin 6 Promotes Mucosal Innate Immunity Through Self-Assembled Peptide Nanonets], Science  27 Jul 2012: Vol. 337, Issue 6093, pp. 477-481, abgerufen am 14.06.2019</ref>
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===β-Defensin 1===
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β-Defensin 1 ([[DEFB1]]) wird von Epithelzellen exprimiert. Die antimikrobielle Funktion ist unklar, es spielt jedoch eine Rolle bei der Differenzierung von [[Keratinozyt]]en sowie pathophysiologisch bei verschiedenen [[Karzinom]]en und bei der [[zystische Fibrose|zystischen Fibrose]].<ref name="bD2">Frye M et al. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11485020 Expression of human beta-defensin-1 promotes differentiation of keratinocytes.] J Mol Med (Berl). 2001 Jun;79(5-6):275-82, abgerufen am 14.06.2019</ref> Desweiteren kann es als Biomarker für den Schweregrad von [[COPD]] und [[Asthma bronchiale]] dienen.<ref name="bD1">Baines KJ et al. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26568662 Airway β-Defensin-1 Protein Is Elevated in COPD and Severe Asthma.] Mediators Inflamm. 2015;2015:407271, abgerufen am 14.06.2019</ref>
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===β-Defensin 2===
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β-Defensin 2 ([[DEFB2]]) wird auch als skin-antimicrobial peptide 1 (SAP1) bezeichnet. Es wird von neutrophilen Granulozyten und Epithelzellen nach Kontakt mit Mikroorganismen exprimiert und bekämpft [[gramnegativ]]e Bakterien und [[Hefepilz]]e, ist aber unwirksam gegenüber  [[Staphylococcus aureus]]. Es kann außerdem als Biomarker für [[Psoriasis]] verwendet werden.<ref name="bD3">Jansen PA et al. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19266104 Beta-defensin-2 protein is a serum biomarker for disease activity in psoriasis and reaches biologically relevant concentrations in lesional skin.] PLoS One. 2009;4(3):e4725, abgerufen am 14.06.2019</ref>
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===β-Defensin 3===
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β-Defensin 3 ([[DEFB3]]), auch skin-antimicrobial peptide 2 (SAP2) genannt, wird physiologisch in fast allen Epithelzellen gebildet. Es besitzt eine antibakterielle Aktivität gegenüber gramnegativen und grampositiven Bakterien incl. [[MRSA]] und [[VRE]]. In Entzündungsprozessen spielt es eine [[antiinflammatorisch]]e Rolle, da es die [[LPS]]-induzierte Produktion von [[Sauerstoffradikal]]en sowie von [[proinflammatorisch]]en Zytokinen hemmt.
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===β-Defensin 4===
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Die physiologische Funktion von β-Defensin 4 ([[DEFB4]]) ist noch weitestgehend ungeklärt. Es zeigt eine hohe antimikrobielle Aktivität gegen [[Pseudomonas aeruginosa]]. Unter bestimmten pathologischen Bedingungen wird es in der Epidermis exprimiert.
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==Klinik==
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Möglicherweise spielt ein Mangel an β-Defensin 2 und 3 sowie α-Defensin eine wichtige pathogenetische Rolle bei [[Morbus Crohn]]. Dies würde eine beeinträchtigte Darmbarriere und ein verändertes Mikrobiom erklären. Der beim Morbus Crohn beschriebene Defekt des [[NOD-like-Rezeptor|NOD2-Rezeptors]] wird für die verminderte Defensinsynthese verantwortlich gemacht.<ref name="Crohn">Ostaff MJ et al. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3799574/  Antimicrobial peptides and gut microbiota in homeostasis and pathology.] EMBO Mol Med. 2013 Oct; 5(10): 1465–1483, abgerufen am 14.06.2019</ref>
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==Pharmakologie==
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===Defensin-Mimetika===
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Als [[Defensin-Mimetikum]] wird ein [[Membran-adressierendes Antibiotikum]] beschrieben, welches einem Defensin nachempfunden, jedoch synthetisch hergestellt ist. Zu diesen komplett neuartigen Antibiotika zählt der [[PDE|PDE4B2]]- und PDE3A-Hemmer [[Brilacidin]] (PMX-30063). Klinische Phase-II-Studien haben für intravenös appliziertes Brilacidin bei schweren Haut- und Weichteilinfektionen mit multiresistenten grampositiven Bakterien ähnliche Ergebnisse wie [[Daptomycin]] ergeben.<ref name="DM">Mensa B et al. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24936592 Comparative mechanistic studies of brilacidin, daptomycin, and the antimicrobial peptide LL16], Antimicrob Agents Chemother. 58, 5136-45 (2014), abgerufen am 14.06.2019</ref><ref name="DM 2">Scott RW et al. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27411325 Mimics of Host Defense Proteins; Strategies for Translation to Therapeutic Applications.] Curr Top Med Chem. 17,:576-589 (2017), abgerufen am 14.06.2019</ref>
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===Retrocyclin===
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Beim Menschen werden die θ-Defensin-Gene in eine [[mRNA]] [[Transkription|transkribiert]], jedoch aufgrund eines [[Stopcodon]]s nicht translatiert. Durch Veränderung des [[Pseudogen]]s konnte mit [[Retrocyclin]] ein synthetischer Stoff hergestellt werden, der eine zukünftige Therapieoption gegen HIV-1 darstellen kann.<ref name="Retro">Mück C et al. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14585219 The theta-defensin, retrocyclin, inhibits HIV-1 entry.] AIDS Res Hum Retroviruses. 2003 Oct;19(10):875-81., abgerufen am 14.06.2019</ref>
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==Quellen==
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[[Fachgebiet:Histologie]]
 
[[Fachgebiet:Histologie]]
 
[[Fachgebiet:Molekulargenetik]]
 
[[Fachgebiet:Molekulargenetik]]
 
[[Tag:Erreger]]
 
[[Tag:Erreger]]
 
[[Tag:Immunantwort]]
 
[[Tag:Immunantwort]]

Aktuelle Version vom 15. Juni 2019, 13:34 Uhr

1 Definition

Defensine sind antimikrobielle Peptide, die aus etwa 30 bis 50 Aminosäuren bestehen. Sie weisen im Molekül mehrere Disulfidbrücken aus, die für ihre räumliche Struktur essentiell sind.

2 Hintergrund

Defensine kommen bei allen Tieren und höheren Pflanzen vor. Sie werden unter anderem von neutrophilen Granulozyten und Epithelzellen produziert werden. Beim Menschen dienen sie der unspezifischen Immunabwehr von mikrobiellen Erregern und werden physiologisch ständig in geringen Mengen produziert, um die mikrobielle Homöostase der Grenzflächen aufrecht zu erhalten.

3 Wirkmechanismus

Die Wirkungsweise der Defensine ist bisher (2019) noch nicht vollständig geklärt. Vermutlich interagieren ihre kationischen und hydrophoben Aminosäurereste mit der negativen Ladung der Erregermembran. Dadurch steigt die Permeabilität der Membran und es entsteht eine Pore, sodass weitere Defensinmoleküle in das Periplasma gelangen. Innerhalb der Erregerzelle können sie dann mit der DNA oder RNA interagieren. Die bakterielle Zellmembran wird bevorzugt attackiert, da sie mehr negative Ladungen als die der eukaryotischen Zelle enthält. In höheren Konzentrationen wirken Defensine jedoch auch zytotoxisch auf die Wirtszellen.

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3D-Modell: Menschliches Beta-Defensin

4 Defensine beim Menschen

Defensine sind ein Bestandteil des unspezifischen Immunsystems. Die hohe Konzentration in der Muttermilch spielt eine wichtige Rolle für den neonatalen immunologischen Schutz ("Nestschutz"). Neben ihrer antimikrobiellen Wirkung spielen sie auch eine Rolle bei Entzündungsprozessen, bei der Wundheilung und bei der Regulation der spezifischen Immunantwort.

Beim Menschen sind bisher zehn Defensine beschrieben worden, die alle durch ein gemeinsames Gen-Cluster auf dem Chromosom 8 an Genlokus 8p23.1 kodiert werden. Sie werden in zwei Gruppen unterteilt:

4.1 α-Defensin 1 bis 3

Die humanen α-Defensine 1, 2 und 3 (DEFA1, DEFA2 und DEFA3) werden von dendritischen Zellen und neutrophilen Granulozyten sezerniert und haben antibakterielle, fungizide, antivirale und antiparasitäre Eigenschaften. In einer Studie konnte gezeigt werden, dass der Umfang ihrer Expression durch den Cholesterinspiegel im Serum beeinflusst wird.[1] Auch bei Menschen mit Diabetes mellitus werden erhöhte Spiegel nachgewiesen. α-Defensin 1 stellt möglicherweise einen therapeutischen Ansatz zur Neutralisation von Milzbrandtoxin dar.[2]

4.2 α-Defensin 4

Das humane α-Defensin 4 (DEFA4) wird auch als Corticostatin bezeichnet, da es die ACTH-abhängige Glukokortikoidsynthese hemmt. Es wird hauptsächlich von neutrophilen Granulozyten synthetisiert und sezerniert.

4.3 α-Defensin 5

Der primäre Syntheseort von α-Defensin 5 (DEFA5) sind die Paneth-Zellen im Ileum. Außerdem wird es in neutrophilen Granulozyten und Epithelzellen des Intestinums, der Atemwege und des Urogenitaltrakts gebildet.

4.4 α-Defensin 6

α-Defensin 6 (DEFA6) wird nur durch intestinale Paneth-Zellen in den Lieberkühn-Krypten des Dünndarms synthetisiert. Das Peptid wird zuerst von Thioredoxin, einem Enzym der Paneth-Zellen, verkürzt. Dann heftet es sich an die Oberfläche von Bakterien. Dort entsteht ein feines System von Peptidfibrillen, die das Bakterium umhüllt (microbial trapping).[3]

4.5 β-Defensin 1

β-Defensin 1 (DEFB1) wird von Epithelzellen exprimiert. Die antimikrobielle Funktion ist unklar, es spielt jedoch eine Rolle bei der Differenzierung von Keratinozyten sowie pathophysiologisch bei verschiedenen Karzinomen und bei der zystischen Fibrose.[4] Desweiteren kann es als Biomarker für den Schweregrad von COPD und Asthma bronchiale dienen.[5]

4.6 β-Defensin 2

β-Defensin 2 (DEFB2) wird auch als skin-antimicrobial peptide 1 (SAP1) bezeichnet. Es wird von neutrophilen Granulozyten und Epithelzellen nach Kontakt mit Mikroorganismen exprimiert und bekämpft gramnegative Bakterien und Hefepilze, ist aber unwirksam gegenüber Staphylococcus aureus. Es kann außerdem als Biomarker für Psoriasis verwendet werden.[6]

4.7 β-Defensin 3

β-Defensin 3 (DEFB3), auch skin-antimicrobial peptide 2 (SAP2) genannt, wird physiologisch in fast allen Epithelzellen gebildet. Es besitzt eine antibakterielle Aktivität gegenüber gramnegativen und grampositiven Bakterien incl. MRSA und VRE. In Entzündungsprozessen spielt es eine antiinflammatorische Rolle, da es die LPS-induzierte Produktion von Sauerstoffradikalen sowie von proinflammatorischen Zytokinen hemmt.

4.8 β-Defensin 4

Die physiologische Funktion von β-Defensin 4 (DEFB4) ist noch weitestgehend ungeklärt. Es zeigt eine hohe antimikrobielle Aktivität gegen Pseudomonas aeruginosa. Unter bestimmten pathologischen Bedingungen wird es in der Epidermis exprimiert.

5 Klinik

Möglicherweise spielt ein Mangel an β-Defensin 2 und 3 sowie α-Defensin eine wichtige pathogenetische Rolle bei Morbus Crohn. Dies würde eine beeinträchtigte Darmbarriere und ein verändertes Mikrobiom erklären. Der beim Morbus Crohn beschriebene Defekt des NOD2-Rezeptors wird für die verminderte Defensinsynthese verantwortlich gemacht.[7]

6 Pharmakologie

6.1 Defensin-Mimetika

Als Defensin-Mimetikum wird ein Membran-adressierendes Antibiotikum beschrieben, welches einem Defensin nachempfunden, jedoch synthetisch hergestellt ist. Zu diesen komplett neuartigen Antibiotika zählt der PDE4B2- und PDE3A-Hemmer Brilacidin (PMX-30063). Klinische Phase-II-Studien haben für intravenös appliziertes Brilacidin bei schweren Haut- und Weichteilinfektionen mit multiresistenten grampositiven Bakterien ähnliche Ergebnisse wie Daptomycin ergeben.[8][9]

6.2 Plectasin

2001 wurde das Defensin Plectasin im Pilz Pseudoplectania nigrella entdeckt.[10] Es hemmt den bakteriellen Zellwandaufbau durch Bindung an Lipid II.[11] Außerdem aktiviert es das Immunsystem. Es zeigte in einigen Studien (unter anderem am Maus-Infektionsmodell) eine hohe Wirksamkeit gegenüber Pneumokokken.[12] Dieser Stoff gilt als vielversprechende, zukünftige Leitsubstanz für neue Antibiotika.

6.3 Retrocyclin

Beim Menschen werden die θ-Defensin-Gene in eine mRNA transkribiert, jedoch aufgrund eines Stopcodons nicht translatiert. Durch Veränderung des Pseudogens konnte mit Retrocyclin ein synthetischer Stoff hergestellt werden, der eine zukünftige Therapieoption gegen HIV-1 darstellen kann.[13]

7 Quellen

  1. Li XY et al. Upregulated expression of human alpha-defensins 1, 2 and 3 in hypercholesteremia and its relationship with serum lipid levels, Human Immunology Volume 75, Issue 11, November 2014, Pages 1104-1109, abgerufen am 14.06.2019
  2. Chun Kim et al. Human α-defensins neutralize anthrax lethal toxin and protect against its fatal consequences, Proc Natl Acad Sci U S A. 2005 Mar 29; 102(13): 4830–4835, abgerufen am 14.06.2019
  3. Chu H et al. Human α-Defensin 6 Promotes Mucosal Innate Immunity Through Self-Assembled Peptide Nanonets, Science 27 Jul 2012: Vol. 337, Issue 6093, pp. 477-481, abgerufen am 14.06.2019
  4. Frye M et al. Expression of human beta-defensin-1 promotes differentiation of keratinocytes. J Mol Med (Berl). 2001 Jun;79(5-6):275-82, abgerufen am 14.06.2019
  5. Baines KJ et al. Airway β-Defensin-1 Protein Is Elevated in COPD and Severe Asthma. Mediators Inflamm. 2015;2015:407271, abgerufen am 14.06.2019
  6. Jansen PA et al. Beta-defensin-2 protein is a serum biomarker for disease activity in psoriasis and reaches biologically relevant concentrations in lesional skin. PLoS One. 2009;4(3):e4725, abgerufen am 14.06.2019
  7. Ostaff MJ et al. Antimicrobial peptides and gut microbiota in homeostasis and pathology. EMBO Mol Med. 2013 Oct; 5(10): 1465–1483, abgerufen am 14.06.2019
  8. Mensa B et al. Comparative mechanistic studies of brilacidin, daptomycin, and the antimicrobial peptide LL16, Antimicrob Agents Chemother. 58, 5136-45 (2014), abgerufen am 14.06.2019
  9. Scott RW et al. Mimics of Host Defense Proteins; Strategies for Translation to Therapeutic Applications. Curr Top Med Chem. 17,:576-589 (2017), abgerufen am 14.06.2019
  10. Mygind PH et al. is a peptide antibiotic with therapeutic potential from a saprophytic fungus, Nature 437, 975–980 (2005) abgerufen am 14.06.2019
  11. Schneider T et al. Plectasin, a Fungal Defensin, Targets the Bacterial Cell Wall Precursor Lipid II, Science, 28 May 2010: Vol. 328, Issue 5982, pp. 1168-1172, abgerufen am 14.06.2019
  12. Andes D et al. In Vivo Pharmacodynamic Characterization of a Novel Plectasin Antibiotic, NZ2114, in a Murine Infection Model, Antimicrobial Agents and Chemotherapy Jun 2009, 53 (7) 3003-3009; abgerufen am 14.06.2019
  13. Mück C et al. The theta-defensin, retrocyclin, inhibits HIV-1 entry. AIDS Res Hum Retroviruses. 2003 Oct;19(10):875-81., abgerufen am 14.06.2019

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