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Cysteinprotease

Version vom 31. Januar 2020, 20:44 Uhr von Zeqiri Ardit (Diskussion | Beiträge)

Synonym : Thiolprotease, Actinidin

Englisch : Cysteine protease

1 Definition

Cysteinproteasen (Thiolproteasen) sind Enzyme, die Proteine abbauen. Als wichtiges Merkmal weisen diese Proteasen eine sog. katalytische Triade auf, die aus den Aminosäuren Aspartat, Histidin und Cystein besteht. Diese Triade fungiert als aktives Zentrum des Enzyms.

2 Biochemie

Cysteinproteasen spalten meistens Peptidbindungen.

Histidin bewirkt eine (basen)-katalytische stimulation des Cysteins, wobei das H+Ion der Thiolgruppe des Cysteins auf das Stickstoff-Atom des Histidins übertragen wird.

Histidin, das nun eine positive Ladung besitzt, wird durch die negativ geladene Aspartat-Seitenkette in ihrer Struktur stabilisiert.

Nun greift das durch Deprotonierung (aus der Thiolgruppe) entsandene Thiolat das C1-Atom der Peptidbindung nukleophil an, was zu einem Übergangszustand führt.

Zwischen der Cysteinprotease und dem Rest der Peptidkette kommt es zur Thioesterbindung , die auch als Acylenzym bezeichnet wird.

Das hierbei entstandene Acylenzym wird nun durch Wasser am teileweise positiv geladenen C1-Atom nukleophil angegriffen.

Es entsteht ein tetraedrischer Übergangszustands, bevor der Rest der Peptidkette mit einer Carboxylgruppe abgespalten wird und das übrig bleibende H+Ion die frei gewordene Cystein-Kette wieder zum Thiol protoniert.

Es kommt zur Entstehung von zwei Teilpeptiden, die jeweils einen neuen Amino- bzw. Carboxyterminus enthalten.

3 Funktion

Cysteinproteasen sind an verschiedenen Signalwegen sowie an der Reaktion auf abiotische und biotische Prozesse beteiligt.

In humanen Zellen und bei anderen Tieren sind sie an die Apoptose sowie MHC-II -Immunantworten beteiligt.

4 Vertreter

Zu den Cysteinproteasen gehöhren z.B. das Enzym Papain, und die Caspasen.

Diese Seite wurde zuletzt am 31. Januar 2020 um 20:44 Uhr bearbeitet.

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