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Cysteinprotease: Unterschied zwischen den Versionen

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Cysteinproteasen (Thiolproteasen) sind [[Enzyme]], die [[Proteine]] abbauen. Als wichtiges Merkmal weisen diese [[Protease]]n eine sog. [[katalytisch]]e [[Triade]] auf, die aus den [[Aminosäure]]n [[Aspartat]], [[Histidin]] und [[Cystein]] besteht. Diese [[Triade]] fungiert als aktives Zentrum des [[Enzym]]s.
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'''Cysteinproteasen''' sind [[Enzyme]] aus der Gruppe der [[Protease]]n, d.h. sie bauen [[Protein]]e ab. Als wichtiges Merkmal weisen sie eine sog. [[katalytische Triade]] oder [[Dyade]] auf, die als aktives Zentrum der [[Enzym]]e fungiert.
  
 
==Biochemie==
 
==Biochemie==
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Cysteinproteasen spalten [[Peptidbindung]]en durch eine charakteristische Aminosäurenkonstellation in ihrem aktiven Zentrum. Dabei spielen die Aminosäuren [[Cystein]] und [[Histidin]] eine entscheidende Rolle.
  
Cysteinproteasen spalten meistens [[Peptidbindung]]en.
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Histidin bewirkt eine ([[base]]n)-[[katalytisch]]e Stimulation des [[Cystein]]s, wobei das H<sup>+</sup>-[[Ion]] der [[Thiolgruppe]] des Cysteins auf den [[Stickstoff]] des Histidins übergeht. Das jetzt positiv geladene Histidin wird durch eine negativ geladene [[Aspartat]]-[[Seitenkette]] der Protease stabilisiert.
  
[[Histidin]] bewirkt eine ([[base]]n)-[[katalytisch]]e stimulation des [[Cystein]]s, wobei das H+[[Ion]] der [[Thiolgruppe]] des [[Cystein]]s auf  das [[Stickstoff]]-[[Atom]] des [[Histidin]]s übertragen wird.
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Das durch [[Deprotonierung]] aus der [[Thiolgruppe]] entstandene [[Thiolat]] greift das zu spaltende Peptid am C1-[[Atom]] der [[Peptidbindung]] [[nukleophil]] an. Dadurch bildet sich ein [[Tetraeder|tetraedisch]]er Übergangszustand.  
  
[[Histidin]], das nun eine positive [[Ladung]] besitzt, wird durch die negativ geladene [[Aspartat]]-[[Seitenkette]] in ihrer Struktur stabilisiert.
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Der Übergangszustand wird dadurch aufgelöst, dass das Proton des Histidinrests sich an das Stickstoffatom der Peptidbindung anlagert und sie dadurch spaltet. Das Proton schafft so einen neuen [[N-Terminus]] und ein Teil der Peptidkette geht ab. Zwischen der Cysteinprotease und dem verbleibenden Rest der [[Peptid]]kette besteht jetzt eine [[Thioester]]bindung. Sie wird auch als [[Acylenzym]] bezeichnet.
  
Nun greift das durch [[Deprotonierung]] (aus der [[Thiolgruppe]]) entsandene [[Thiolat]] das C1-[[Atom]] der [[Peptidbindung]] [[nukleophil]] an, was zu einem Übergangszustand führt.
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Das Acylenzym wird am teilweise positiv geladenen C1-Atom [[Hydrolyse|hydrolysiert]]. Wieder entsteht ein tetraedrischer Übergangszustands, der dadurch aufgelöst wird, dass sich ein neuer [[C-Terminus]] bildet, mit dem sich der Rest der Peptidkette wieder vom Enzym ablöst. Das aus der Hydrolyse übrig bleibende Proton lagert sich an das Schwefelatom des Cysteins an, das dadurch wieder zum Thiol regeneriert wird.
 
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Zwischen der [[Cysteinprotease]] und dem [[Rest]] der [[Peptidkette]] kommt es zur [[Thioester]]bindung , die auch als [[Acylenzym]] bezeichnet wird.
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Es kommt zur Entstehung von zwei Teilpeptiden, die jeweils einen neuen N-Terminus bzw. C-Terminus enthalten.
 
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Das hierbei entstandene [[Acylenzym]] wird nun durch Wasser am teileweise positiv geladenen C1-[[Atom]]  [[nukleophil]] angegriffen.
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Es entsteht ein tetraedrischer Übergangszustands, bevor der Rest der [[Peptidkette]] mit einer [[Carboxylgruppe]] abgespalten wird und das übrig bleibende H+[[Ion]] die frei gewordene [[Cystein]]-Kette wieder zum [[Thiol]] protoniert.
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Es kommt zur Entstehung von zwei Teilpeptiden, die jeweils einen neuen Amino- bzw. [[Carboxyterminus]] enthalten.
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==Funktion==
 
==Funktion==
 
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Cysteinproteasen sind an vielen verschiedenen Stoffwechselprozessen beteiligt. In menschlichen [[Zelle]]n und bei Tieren sind u.a. in die [[Apoptose]] und [[MHC-Klasse II|MHC-II]]-[[Immunantwort]] involviert. [[Makrophage]]n nutzen Cysteinproteasen, um im Rahmen der Entzündungsreaktion [[Kollagen]] und [[Elastin]] zu spalten.
Cysteinproteasen sind an verschiedenen [[Signalweg]]en sowie an der Reaktion auf [[abiotische]] und [[biotische]] Prozesse beteiligt.
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In humanen [[Zelle]]n und bei anderen Tieren sind sie an die [[Apoptose]] sowie [[MHC-II]] -[[Immunantwort]]en beteiligt.
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==Vertreter==
 
==Vertreter==
Zu den Cysteinproteasen gehöhren z.B. das [[Enzym]] [[Papain]], und die [[Caspase]]n.
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Zu den Cysteinproteasen gehören u.a. folgende [[Enzym]]e:
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* [[Papain]]
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* [[Caspase 1]]
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* [[Bromelain]]
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* [[Cathepsin K]]
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* [[Calpain]]
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* [[UCH-L1]]
 
[[Fachgebiet:Biochemie]]
 
[[Fachgebiet:Biochemie]]
 
[[Fachgebiet:Chemie]]
 
[[Fachgebiet:Chemie]]

Aktuelle Version vom 2. Februar 2020, 00:54 Uhr

Synonyme: Thiolprotease
Englisch: cysteine protease, thiol protease

1 Definition

Cysteinproteasen sind Enzyme aus der Gruppe der Proteasen, d.h. sie bauen Proteine ab. Als wichtiges Merkmal weisen sie eine sog. katalytische Triade oder Dyade auf, die als aktives Zentrum der Enzyme fungiert.

2 Biochemie

Cysteinproteasen spalten Peptidbindungen durch eine charakteristische Aminosäurenkonstellation in ihrem aktiven Zentrum. Dabei spielen die Aminosäuren Cystein und Histidin eine entscheidende Rolle.

Histidin bewirkt eine (basen)-katalytische Stimulation des Cysteins, wobei das H+-Ion der Thiolgruppe des Cysteins auf den Stickstoff des Histidins übergeht. Das jetzt positiv geladene Histidin wird durch eine negativ geladene Aspartat-Seitenkette der Protease stabilisiert.

Das durch Deprotonierung aus der Thiolgruppe entstandene Thiolat greift das zu spaltende Peptid am C1-Atom der Peptidbindung nukleophil an. Dadurch bildet sich ein tetraedischer Übergangszustand.

Der Übergangszustand wird dadurch aufgelöst, dass das Proton des Histidinrests sich an das Stickstoffatom der Peptidbindung anlagert und sie dadurch spaltet. Das Proton schafft so einen neuen N-Terminus und ein Teil der Peptidkette geht ab. Zwischen der Cysteinprotease und dem verbleibenden Rest der Peptidkette besteht jetzt eine Thioesterbindung. Sie wird auch als Acylenzym bezeichnet.

Das Acylenzym wird am teilweise positiv geladenen C1-Atom hydrolysiert. Wieder entsteht ein tetraedrischer Übergangszustands, der dadurch aufgelöst wird, dass sich ein neuer C-Terminus bildet, mit dem sich der Rest der Peptidkette wieder vom Enzym ablöst. Das aus der Hydrolyse übrig bleibende Proton lagert sich an das Schwefelatom des Cysteins an, das dadurch wieder zum Thiol regeneriert wird.

Es kommt zur Entstehung von zwei Teilpeptiden, die jeweils einen neuen N-Terminus bzw. C-Terminus enthalten.

3 Funktion

Cysteinproteasen sind an vielen verschiedenen Stoffwechselprozessen beteiligt. In menschlichen Zellen und bei Tieren sind u.a. in die Apoptose und MHC-II-Immunantwort involviert. Makrophagen nutzen Cysteinproteasen, um im Rahmen der Entzündungsreaktion Kollagen und Elastin zu spalten.

4 Vertreter

Zu den Cysteinproteasen gehören u.a. folgende Enzyme:

Diese Seite wurde zuletzt am 2. Februar 2020 um 00:54 Uhr bearbeitet.

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