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Calcineurin

Version vom 15. März 2007, 12:04 Uhr von 132.187.191.1 (Diskussion)

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Calcineurin ist eine Protein-Phosphatase, die NF-AT dephosphoryliert. Durch die Dephosphorylierung von NF-AT wird der Import von NF-AT ermöglicht und somit die Transkription diverser charakteristischer Gene, wie z.B. Interleukine, gestartet. Calcineurin wird durch zwei Mechanismen aktiviert. Zum einen durch einen Kalzium-Calmodulin-abhängigen Signalweg. Durch Bindung dieser beiden Komponenten erfährt Calcineurin eine strukturelle Veränderung wodurch die autoinhibitorische Domäne, die C-terminal innerhalb der Calcineurin-Sequenz lokalisiert ist, das Phosphatase-Pattern freilegt. Erst durch diese Konformationsänderung wird die Dephosphorylierung von NF-AT möglich. Ein zweiter Aktierungsmechanismus beruht auf der gezielten Proteolyse der autoinhibitorischen Domäne durch Calpain. Hierdurch wird Calcineurin konstitutiv aktiviert. Neben NF-AT wird nach aktuellsten Ergenissen auch Calcineurin in den Zellkern transportiert, wobei die genaue nukleäre Funktion von Calcineurin noch ungeklärt ist. Die essentielle Bedeutung für die volle transkriptionelle Aktivität der Calcineurin-NF-AT - Signalkaskade ist jedoch unumstritten. Calcineurin ist aus zwei Untereinheiten aufgebaut - der katalytischen Untereinheit Calcineurin A (ca. 60 kDa) und der regulatorischen Untereinheit Calcineurin B (ca. 19). Die regulatorische Untereinheit trägt die Kalzium-Bindestellen, wobei die katalytische Untereinheit sowohl die Calcineurin B - als auch die Calmodulin - Bindestellen trägt. Man unterscheidet zwischen Calcineurin A alpha, beta und gamma, wobei die beiden erst genannten Isoformen ubiquitär, die gamma Isoform lediglich in den Hoden vorkommt. Für Calcineurin B exisiteren zwei Isoformen Calcineurin B 1 und 2.

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Fachgebiete: Biochemie

Diese Seite wurde zuletzt am 10. Mai 2020 um 07:40 Uhr bearbeitet.

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