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| − | '''Alkoholdehydrogenase''', kurz '''ADH''' ist ein [[Enzym]] aus der Klasse der [[Oxidoreduktase]]n. Es katalysiert die chemische Umwandlung von [[Alkohol]]en zu den entsprechenden [[Aldehyd]]en oder [[Keton]]en und die korrespondierende Rückreaktion. | + | '''Alkoholdehydrogenase''', kurz '''ADH''', ist ein [[dimer]]es [[Enzym]] aus der Klasse der [[Oxidoreduktase]]n. Es katalysiert die chemische Umwandlung von [[Alkohol]]en zu den entsprechenden [[Aldehyd]]en oder [[Keton]]en und die korrespondierende Rückreaktion. |
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| − | Es existieren 5 verschiedene Formen der Alkoholdehydrogenase (Klasse 1-5) | + | Es existieren 5 verschiedene Formen der Alkoholdehydrogenase (Klasse 1-5), wobei die Klasse 1 beim Menschen die wichtigste ist. Die [[zytosolisch]]e Klasse-1-Alkoholdehydrogenase besteht aus den drei Untereinheiten A,B, und C, die von den [[Gen]]en ADH1A, ADH1B, and ADH1C kodiert werden. Das Enyzm kommt vorwiegend in der Magenwand und in der [[Leber]] vor. Es katalysiert die Umsetzung von [[Ethanol]] zu [[Acetaldehyd]]: |
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| + | ==Literatur== | ||
| + | Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 4. Auflage, Seite 143 | ||
[[Fachgebiet:Biochemie]] | [[Fachgebiet:Biochemie]] | ||
| + | [[Tag:Alkohol]] | ||
Synonym: ADH
Englisch: alcohol dehydrogenase
Alkoholdehydrogenase, kurz ADH, ist ein dimeres Enzym aus der Klasse der Oxidoreduktasen. Es katalysiert die chemische Umwandlung von Alkoholen zu den entsprechenden Aldehyden oder Ketonen und die korrespondierende Rückreaktion.
Es existieren 5 verschiedene Formen der Alkoholdehydrogenase (Klasse 1-5), wobei die Klasse 1 beim Menschen die wichtigste ist. Die zytosolische Klasse-1-Alkoholdehydrogenase besteht aus den drei Untereinheiten A,B, und C, die von den Genen ADH1A, ADH1B, and ADH1C kodiert werden. Das Enyzm kommt vorwiegend in der Magenwand und in der Leber vor. Es katalysiert die Umsetzung von Ethanol zu Acetaldehyd:
Darüber hinaus existieren noch weitere Enzyme, die an der Oxidation von [Ethanol] beteiligt sind. Dazu gehörten die endoplasmatische Alkohol-Oxidase, sowie die peroxisomale Katalase.
Unterschiede in der Aminosäuresequenz der Alkoholdehydrogenasen-Untereinheiten können einer der Gründe dafür sein, dass individuelle Unterschiede in der Alkoholverträglichkeit existieren. Die Expression der Alkoholdehydrogenasen-Gene ist unabhängig vom individuellen Alkoholkonsum.
Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 4. Auflage, Seite 143
Diese Seite wurde zuletzt am 2. April 2009 um 11:48 Uhr bearbeitet.
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