Oxygenierung

Englisch: oxygenation

1 Definition

Oxygenierung bezeichnet den Prozess der Sauerstoffbindung an das zweiwertige Eisen des Hämoglobins.

2 Physiologischer Hintergrund

Sauerstoff kann auf zweierlei Weise innerhalb des flüssigen Mediums Blut transportiert werden:

• physikalisch gelöst
• gebunden an Hämoglobin

2.1 Physikalisch gelöster Sauerstoff

Die physikalisch gelöste Form ist für den Sauerstoffaustausch zwischen Alveolen der Lunge und Blutplasama, sowie Blutplasma und interstitiellem Raum per Diffusion obligat. Die Löslichkeit ist kapazitativ jedoch begrenzt.

Sie kann mit Hilfe des Henry- Gesetzes bestimmt werden:

• C = a x P

Die Konzentration (C) eines gelösten Gases entspricht dem Produkt aus seinem (Bunsen)-Löslichkeitskoeffizienten und dem Umgebungsdruck. Der Bunsen- Löslichkeitskoeffizient ist eine experimentell ermittelte Größe und beträgt für Sauerstoff 0,03ml/l Blut. Hieraus ergibt sich bei einem durchschnittlichen mittleren arteriellen Druck (MAD) von 100mmHg eine Sauerstoffkonzentration von 3ml pro Liter Blut, entsprechend 0,3ml/100ml Blut.

2.2 Hämoglobingebundener Transport

Aufgrund der begrenzten Löslichkeit von Sauerstoff ist der hämoglobingebundene Transport unerlässlich und wesentlich für die Aufrechterhaltung der Sauerstoffversorgung der Zellen. Deutlich wird dies beispielsweise beim Ausfall des hämoglobingebundenen Sauerstofftransportes in Folge einer Kohlenmonoxidintoxikation.

3 Überblick über die Vorgänge der Oxygenierung

3.1 Biochemie

Die Oxygenierung des Hämoglobins bewirkt eine Konformationsänderung (Allosterie) des Moleküls, die auf die Lageveränderung des zentralen Eisenatoms zurückgeht. Es handelt sich demnach um einen dynamischen Funktionszustand und nicht um eine Oxidation im Sinne einer energetisch aufwendigen chemischen Reaktion.

Hämoglobin ohne Sauerstoffbindungspartner (Desoxyhämoglobin) liegt in der gespannten (englisch tensed) Form vor. Mit der Bindung von Sauerstoffatomen nimmt das Hämoglobin die sauerstoffaffinere entspannte (englisch relaxed) R-Form (Oxyhämoglobin) ein.

3.2 Sauerstoffaffinität des Hämoglobins

Die Sauerstoffaffinität des Hämoglobins ist von verschiedenen Parametern abhängig:

• Molekülkonformation: Die R- Konformation ist sauerstoffaffiner als die T- Konformation
• pH-Wert
• Temperatur

3.3 Bohr- Effekt

Der Bohr- Effekt bezeichnet die pH- und temperaturabhängige Bindungsaffinität von Hämoglobin zu Sauerstoff.

Je höher pH- Wert und Temperatur sind, desto größer ist die Affinität und dementsprechend die Konzentration von Oxyhämoglobin. Entsprechend hierzu fällt die Affinität bei sinkender Temperatur und saurem Milieu.

In Abhängigkeit von Temperatur und pH-Wert kommt es so zu einer Effektivitätssteigerung des Wechsels der Funktionszustände des Hämoglobins.

• Lunge: In den Lungenarteriolen ermöglichen hohe Temperatur (Körperkerntemperatur) und ein im Verhältnis zur Peripherie hoher pH (geringerer CO₂- Gehalt) eine optimale Bindungsaffinität. Dementsprechend wird das Hämoglobin oxygeniert.
• Peripherie: In den Kapillaren der Endstrombahnen ist die Temperatur geringer (Körperschalentemperatur) und durch die vergleichsweise hohe CO₂- Konzentration auch der pH- Wert. In Folge der abnehmenden Bindungsaffinität dissoziiert der Sauerstoff vom Hämoglobinmolekül ab (Desoxygenierung).