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Polyubiquitinierung

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Synonym: Polyubiquitinylierung

1 Definition

Unter Polyubiquitinierung versteht man die lineare Kopplung von fünf oder mehr Molekülen des Markerproteins Ubiquitin an ein Substrat. Diese vielfache Ubiquitinierung dient dem Targeting, d.h. der Zielsteuerung des Substrats. Je nach Verknüpfungsart und Länge der Ubiquitinketten stellt die Polyubiquitinierung ein Signal zur Internalisierung, Proteindegradation oder zur Ausbildung von Proteinkomplexen dar.

2 Proteasomaler Abbau

Die meisten zellulären Proteine werden im zytosolischen Proteasom abgebaut. Das hierfür notwendige Signal ist die Polyubiquitinierung über das Lysin 48 des Proteins. Die beiden 19S-regulatorischen Anteile des Proteasoms können derart polyubiquitinylierte Substrate erkennen und entfalten. Danach reichen sie sie an den zentralen, proteolytisch aktiven 20S-Kernkomplex weiter, wo sie vollständig in kurze Peptide zerlegt werden.

3 Lysosomaler Abbau

Ist das angehängte Ubiquitin-Polymer dagegen über Lysin 63 mit dem Substrat verbunden, kann dies zum Abbau im Lysosom führen.

Fachgebiete: Biochemie

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