Malin

Das Protein Malin wird durch das Gen EPM2B codiert, das auf Chromosom 6 lokalisiert ist. Es besteht aus 395 Aminosäuren und besitzt wie viele andere Ubiquitin-Ligasen (auch E3-Enzyme genannt) eine sogenannte RING-Domäne, die Zink enthält. Malin agiert in einer Kette chronologischer Reaktionen, an denen E1-Enzyme (Modifikation-aktivierendes Enzym) und E2-Enzyme (Ubiquitin-konjugierendes Enzym) beteiligt sind, um Ubiquitin an Proteine zu binden. Die Ubiquitinierung hat verschiedene Funktionen, eine davon ist die Markierung für den Abbau durch das Proteasom.

Die Funktion von Malin ist bisher nicht vollständig geklärt. Bekannt ist, dass Mutationen im codierenden Gen eine Ursache für Lafora-Krankheit sind. Bei dieser Erkrankung akkumuliert Glucane (Polysaccharide aus Glucose) in Zellen, was durch eine Störung des Glykogen-Stoffwechsels bedingt ist. Vermutet wird, das Malin verschiedene Enzyme der Glykogensynthese ubiquitiniert und dadurch reguliert.

Malin interagiert unter anderem mit der Phosphatase Lofarin. Mutationen im codierenden Gen führen ebenfalls zur Lafora-Krankheit.

• Romá-Mateo et al Deciphering the role of malin in the Lafora progressive myoclonus epilepsy. IUBMB Life, 2012