Vom 16. bis 23. Juli steht das Flexikon nur im Lesemodus zur Verfügung.
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Liebe Autoren,

Wir sind gen Süden gefahren und machen eine Pause. Deswegen steht das Flexikon vom 16. bis 23. Juli 2018 nur im Lesemodus zur Verfügung. Ab dem 24. Juli könnt ihr wieder mit voller Kraft losschreiben.

Unser Tipp: Genießt die Sonne! Wir freuen uns auf jeden Fall, wenn ihr frisch erholt wiederkommt!

Bis bald
Euer Flexikon-Team

Allosterie

(Weitergeleitet von Allosterisch)

von griechisch: ἄλλως (allos) - anders und στερεός (stereós) - Ort
Englisch: allostery, allosteric regulation

1 Definition

Allosterie ist die Eigenschaft vieler aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzter Enzyme, ihre Raumstruktur unter der Beeinflussung des aktiven Bindungszentrums zu verändern. Proteine mit dieser Eigenschaft werden allosterische Proteine genannt. Die Umwandlung der Konformationen wird als allosterischer Effekt oder allosterische Umwandlung bezeichnet.

2 Wirkung

Allosterische Umwandlung wird durch allosterische Effektoren bewirkt, die im Fall von allosterisch regulierten Enzymen nicht identisch mit dem Substrat sind.

Die Bindung der Effektoren erfolgt nicht im aktiven Zentrum und veranlasst durch Konformationsänderungen eine Aktivierung oder Inaktivierung des aktiven Zentrums und somit eine Aktivierung oder Hemmung der Enzyme, Transport- oder Regulationsproteine.

Die Aktivierung eines Proteins durch einen allosterischen Effektor bezeichnet man als allosterische Aktivierung oder als positiven allosterischen Effekt. Die Hemmung eines allosterischen Proteins durch einen allosterischen Effektor wird als allosterische Hemmung oder negativer allosterischer Effekt bezeichnet. Die Bindestelle eines allosterischen Proteins für das Effektormolekül wird als allosterisches Zentrum bezeichnet.

3 Funktion

Allosterische Effekte lassen katalytische Aktivitäten von Enzymen, Bindeaktivitäten von Transportproteinen oder Regulationsproteinen durch Kleinmoleküle regulieren. Allosterisch regulierte Proteine sind zahlreich im Stoffwechsel der Zelle vorhanden und spielen dort eine wichtige Rolle. Allosterische Enzyme katalysieren die ersten Schritte einer Biosynthesekette und werden durch das Endprodukt der betreffenden Biosynthesekette allosterisch gehemmt (Inhibition).

Du beziehst dich offensichtlich auf https://quizlet.com, die da noch einen Unterschied zwischen Homoallosterie und Heteroallosterie machen. Zu den Begriffen gibt es nur ein Handvoll Google-Hits - scheint also noch kein Wissens-Mainstream zu sein.
#2 am 19.01.2018 von Dr. Frank Antwerpes (Arzt)
"Die Bindung der Effektoren erfolgt nicht im aktiven Zentrum und veranlasst durch Konformationsänderungen eine Aktivierung oder Inaktivierung des aktiven Zentrums und somit eine Aktivierung oder Hemmung der Enzyme, Transport- oder Regulationsproteine." Dies ist aus meiner Sicht nicht ganz richtig. Die homoallosterische Regulation, welche offensichtlicherweise auch eine Form der allosterischen Regulation ist, erfolgt über Substratbindung an ein katalytischen Zentrum, erfordert jedoch multimere Enzyme.
#1 am 05.01.2018 von Medimann Medi (Student der Zahnmedizin)

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