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ATP-Synthase

Synonym: FOF1-ATPase, Komplex V

1 Definition

Die ATP-Synthase ist ein Enzymkomplex in der inneren Mitochondrienmembran, der ATP aus ADP und anorganischem Phosphat bildet.

2 Prinzip

Die ATP-Synthase katalysiert den letzten Schritt der oxidativen Phosphorylierung. Über die Proteinkomplexe der Atmungskette werden während der Oxidation reduzierter Redoxcoenzyme Protonen von der Matrix in den Intermembranraum gepumpt. Der Protonengradient, der durch den Transport entsteht, wird auch protonenmotorische Kraft genannt. Dieser stellt die Energie für die ATP-Synthese bereit, die folgende Reaktionsgleichung hat:

ADP + Pi + H+ --> ATP + H2O

Die ATP-Synthase ist im Rahmen der Atmungskettenphosphorylierung an die Atmungskette gekoppelt. Stoffe, die diese Kopplung aufheben, heißen Entkoppler.

3 Aufbau

Die ATP-Synthase ist ein hoch konservierter Mulitprotein-Komplex, der in speziesübergreifend sehr gleichartig aufgebaut ist. Insgesamt besteht er aus 30 bis 34 Untereinheiten und kann in zwei Subkomplexe unterteilt werden.

Der F1-Teil trägt die katalytischen Untereinheiten, der FO-Teil (Cave: FO wird "F-Oh" ausgesprochen, da in Tierversuchen die Inhibition mittels Oligomycin erfolgt) verankert die Synthase in der inneren Mitochondrienmembran. Die c-Untereinheiten bilden einen Ring, der als Kanal für die H+-Ionen fungiert. Die weiteren Untereinheiten haben strukturelle und mechanische Funktionen und verbinden die beiden Subkomplexe miteinander.

Subkomplex Untereinheit Anzahl Funktion
F1 α 3 Katalytisch
β 3 Katalytisch
γ 1 Verbindung von F1 und FO
δ 1 Verbindung von F1 und FO
ε 1 Verbindung von F1 und FO
FO a 1 Verbindung von F1 und FO
b 1 Verbindung von F1 und FO
c 10-14 H+-Kanal, Verankerung in der Membran

4 Mechanismus

Die ATP-Synthase arbeitet mit einem Bindungswechsel-Mechanismus. Die drei β-Untereinheiten stellen die aktiven Zentren des Enzymkomplexes. Der Ring aus den c-Untereinheiten ist beweglich und kann sich drehen. Durch diese Bewegung dreht sich auch die γ-Unterheit um die eigene Achse. Da dieses Protein nicht symmetrisch aufgebaut ist, interagiert es jeweils unterschiedlich mit den drei β-Untereinheiten. Dies führt dazu, dass die β-Untereinheiten in drei Konformationen vorliegen können, die jeweils einen Schritt in der ATP-Synthase ausführen:

  • L-Konformation (von loose - locker): Bindung ADP und Pi
  • T-Konformation (von tight - fest): Synthese und feste Bindung von ATP
  • O-Konformation (von open - offen): Freisetzung von ATP

Eine β-Untereinheit durchläuft die Konformationen dabei immer in dieser Reihenfolge und die drei Untereinheiten liegen immer in unterschiedlichen Konformationen vor.

Der H+-Ionen treibt dabei die Rotation der c-Untereinheiten an. Der Protonengradient über die Membran wird letztendlich nicht direkt dafür benötigt, ATP zu synthetisieren, sondern um das Molekül aus der β-Untereinheit zu entlassen.

5 Sonstiges

Der Amerikaner Paul D. Boyer und der Brite John E. Walker waren maßgeblich daran beteiligt, den Mechanismus der ATP-Synthase aufzuklären. 1997 erhielten sie dafür den Nobelpreis für Chemie.

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